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万見
- PDB-1z17: Crystal structure analysis of periplasmic Leu/Ile/Val-binding pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z17
タイトルCrystal structure analysis of periplasmic Leu/Ile/Val-binding protein with bound ligand isoleucine
要素Leu/Ile/Val-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / periplasmic binding proteins / alpha-beta fold / aliphatic amino acid binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


branched-chain amino acid transport / isoleucine transport / valine transport / L-leucine transport / amino acid transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Leu/Ile/Val-binding protein / Leucine-binding protein domain / Periplasmic binding protein / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOLEUCINE / Leu/Ile/Val-binding protein / Leu/Ile/Val-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Trakhanov, S.D. / Vyas, N.K. / Kristensen, D.M. / Ma, J. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Ligand-free and -bound structures of the binding protein (LivJ) of the Escherichia coli ABC leucine/isoleucine/valine transport system: trajectory and dynamics of the interdomain ...タイトル: Ligand-free and -bound structures of the binding protein (LivJ) of the Escherichia coli ABC leucine/isoleucine/valine transport system: trajectory and dynamics of the interdomain rotation and ligand specificity.
著者: Trakhanov, S.D. / Vyas, N.K. / Luecke, H. / Kristensen, D.M. / Ma, J. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Periplasmic binding protein structure and function. Refined X-ray structures of the leucine/isoleucine/valine-binding protein and its complex with leucine.
著者: Sack, J.S. / Saper, M.A. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Structure of the L-leucine-binding protein refined at 2.4 A resolution and comparison with the Leu/Ile/Val-binding protein structure.
著者: Sack, J.S. / Trakhanov, S.D. / Tsigannik, I.H. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2005年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leu/Ile/Val-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0623
ポリマ－36,8121
非ポリマー2492
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.130, 99.130, 93.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Leu/Ile/Val-binding protein / LIV-BP


分子量: 36812.395 Da / 分子数: 1 / 断片: Matured protein (residues 24-367) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P02917, UniProt: P0AD96*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ILE / ISOLEUCINE / イソロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 30 %MPD, 10mM CuSo4, 0.5 mM Lisoleucine and 50 mM Na-ccodylate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月14日 / 詳細: graphite monochromator
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. all: 55719 / Num. obs: 38888 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 6.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 1.96→2.1 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 5412 / Rsym value: 0.184 / % possible all: 40

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MACSCIENCEデータ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: LIVBP-leu complex (closed form) without leucine and solvent, pdb entry 1Z16

1z16


解像度: 1.96→21.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 160361.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1581 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all-32375 --
obs-31814 83.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.6541 Å2 / ksol: 0.321657 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å21.91 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---0.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→21.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2591 0 17 351 2959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 134 5.1 %
Rwork0.272 2471 -
obs--39.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MPD.PARAMMPD.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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