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- PDB-1yw5: Peptidyl-prolyl isomerase ESS1 from Candida albicans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yw5
タイトルPeptidyl-prolyl isomerase ESS1 from Candida albicans
要素peptidyl prolyl cis/trans isomerase
キーワードISOMERASE / WW-domain / PPIase domain / ordered linker
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of rDNA heterochromatin formation / : / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to heat / : / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to biotic stimulus / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / filamentous growth / termination of RNA polymerase II transcription / RNA polymerase II complex binding ...: / positive regulation of rDNA heterochromatin formation / : / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to heat / : / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to biotic stimulus / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / filamentous growth / termination of RNA polymerase II transcription / RNA polymerase II complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of protein dephosphorylation / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to starvation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cellular response to heat / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / Chitinase A; domain 3 ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / Chitinase A; domain 3 / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Li, Z. / Li, H. / Devasahayam, G. / Gemmill, T. / Chaturvedi, V. / Hanes, S.D. / Van Roey, P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: The Structure of the Candida albicans Ess1 Prolyl Isomerase Reveals a Well-Ordered Linker that Restricts Domain Mobility
著者: Li, Z. / Li, H. / Devasahayam, G. / Gemmill, T. / Chaturvedi, V. / Hanes, S.D. / Van Roey, P.
履歴
登録2005年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: peptidyl prolyl cis/trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8831
ポリマ－19,8831
非ポリマー00
水6,648369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.840, 59.520, 44.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 peptidyl prolyl cis/trans isomerase


分子量: 19883.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(31)
参照: UniProt: Q9C475, UniProt: Q59KZ2*PLUS, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.6 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8000, MONOBASIC PHOSPHATE, AMMONIUM ACETATE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月5日 / 詳細: Yale mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 20643 / Num. obs: 20577 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.65 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.211 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→26.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 504444.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1991 9.9 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 20204 97.1 %-
all-20561 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.1179 Å2 / ksol: 0.334435 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20 Å2-2.74 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3---0.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→26.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1400 0 0 369 1769
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 273 9.1 %
Rwork0.421 2730 -
obs--87.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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