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- PDB-1yrp: Catalytic domain of human ZIP kinase phosphorylated at Thr265 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yrp
タイトルCatalytic domain of human ZIP kinase phosphorylated at Thr265
要素Death-associated protein kinase 3
キーワードTRANSFERASE / kinase fold / phosphothreonine
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of myosin II filament organization / leucine zipper domain binding / cAMP response element binding protein binding / regulation of smooth muscle contraction / regulation of cell motility / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of focal adhesion assembly / regulation of mitotic nuclear division / chromosome, centromeric region / regulation of mitotic cell cycle ...regulation of myosin II filament organization / leucine zipper domain binding / cAMP response element binding protein binding / regulation of smooth muscle contraction / regulation of cell motility / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of focal adhesion assembly / regulation of mitotic nuclear division / chromosome, centromeric region / regulation of mitotic cell cycle / regulation of actin cytoskeleton organization / apoptotic signaling pathway / PML body / cellular response to type II interferon / small GTPase binding / spindle / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of cell shape / chromatin organization / protein autophosphorylation / midbody / regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / negative regulation of translation / regulation of autophagy / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DAPK3, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...DAPK3, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Death-associated protein kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kursula, P. / Vahokoski, J. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Death-Associated Protein Kinase Activity Is Regulated by Coupled Calcium/Calmodulin Binding to Two Distinct Sites
著者: Simon, B. / Huart, A.S. / Temmerman, K. / Vahokoski, J. / Mertens, H.D. / Komadina, D. / Hoffmann, J.E. / Yumerefendi, H. / Svergun, D.I. / Kursula, P. / Schultz, C. / McCarthy, A.A. / Hart, D.J. / Wilmanns, M.
履歴
登録2005年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32016年5月18日Group: Database references
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein kinase 3
B: Death-associated protein kinase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2733
ポリマ－64,1192
非ポリマー1541
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area24210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.560, 60.930, 87.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 2 - 277 / Label seq-ID: 3 - 278

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Death-associated protein kinase 3 / ZIP-kinase / DAP kinase 3 / DAP- like kinase / Dlk


分子量: 32059.402 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pDEST-15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: O43293, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG, MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. all: 10171 / Num. obs: 10171 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 900 / Rsym value: 0.336 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.88 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.849 / SU B: 62.478 / SU ML: 0.503 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: TLS REFINEMENT / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / σ(I): -3 / ESU R Free: 0.582 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26842 509 5 %RANDOM
Rwork0.24383 ---
all0.24508 10171 --
obs0.24508 10171 97.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.425 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å20 Å2-2.3 Å2
2--4.69 Å20 Å2
3----4.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4490 0 8 0 4498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224583
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.241.9716176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.25939791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.915550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.18224.174230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.40815854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7941534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.025038
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02936
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2900
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1690.24220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.22134
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.22674
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1030.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2660.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3010.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.10123589
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.04121122
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.14834446
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.2142106
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.31651730
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 4342 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.030.05
tight thermal0.010.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.179 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 35 -
Rwork0.325 673 -
obs--95.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.33371.220.96261.4481-0.28321.00840.0911-0.2185-0.01580.0757-0.09160.16650.0762-0.1130.0006-0.14650.03750.0393-0.1889-0.0046-0.20220.55920.082228.6464
21.2955-0.7735-0.4051.65191.24793.9118-0.0252-0.16570.06930.058-0.09970.1506-0.0952-0.4070.1249-0.1581-0.0178-0.0044-0.15550.0649-0.104610.324824.488612.1161
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 2773 - 278
2X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 2773 - 278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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