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万見
- PDB-1yr5: 1.7-A structure of calmodulin bound to a peptide from DAP kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yr5
タイトル1.7-A structure of calmodulin bound to a peptide from DAP kinase
要素
  • 19-mer from Death-associated protein kinase 1
  • calmodulin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/TRANSFERASE / EF hand / METAL BINDING PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / syntaxin-1 binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / positive regulation of DNA binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / positive regulation of autophagy / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / activation of adenylate cyclase activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Death-like domain superfamily ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Death-associated protein kinase 1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kursula, P. / Vahokoski, J. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Recognition of human death-associated protein kinases by calmodulin
著者: Kursula, P. / Vahokoski, J. / Wilmanns, M.
履歴
登録2005年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: calmodulin
B: 19-mer from Death-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2756
ポリマ－19,1142
非ポリマー1604
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area9150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.070, 33.710, 75.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 calmodulin


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET8c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド 19-mer from Death-associated protein kinase 1 / DAP kinase 1


分子量: 2392.935 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 参照: UniProt: P53355, EC: 2.7.1.37
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.33 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: PEG 8000, sodium acetate, calcium chloride, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.938 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.938 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 16769 / Num. obs: 16769 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 1362 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WRZ

1wrz


解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 7.353 / SU ML: 0.122 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: TLS PARAMETERS USED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25707 846 5 %RANDOM
Rwork0.19999 ---
all0.20286 16768 --
obs0.20286 16768 96.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.375 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.65 Å20 Å20.81 Å2
2---0.87 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1320 0 4 144 1468
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221497
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.9611998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.02633049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9155189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.49525.580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.41815289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5571510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021721
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2050.21382
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.2774
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.2816
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4082965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1652371
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79731459
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5474.5622
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5966539
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 66 -
Rwork0.307 1149 -
obs--94.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.6884-2.1573-0.47222.1704-1.04912.70280.11870.405-0.2559-0.2696-0.0490.11380.20690.0072-0.0697-0.20530.0414-0.0555-0.13590.0088-0.132511.26485.574628.048
23.7185-1.9325-1.38719.2413-0.346611.8097-0.2478-0.21370.14210.36880.1949-0.124-0.24520.09950.05290.0726-0.0135-0.0302-0.1617-0.0085-0.184614.9383-6.12539.2604
35.3771-5.3033-7.586613.66548.305714.7942-0.1595-0.788-0.0910.37930.12760.15060.47110.56780.03190.14830.0103-0.0444-0.0849-0.0116-0.133711.7032-2.895520.6681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 803 - 80
2X-RAY DIFFRACTION1AC - D151 - 1521
3X-RAY DIFFRACTION2AA81 - 14881 - 148
4X-RAY DIFFRACTION2AE - F153 - 1541
5X-RAY DIFFRACTION3BB302 - 3201 - 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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