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万見
- PDB-1yq4: Avian respiratory complex ii with 3-nitropropionate and ubiquinone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yq4
タイトルAvian respiratory complex ii with 3-nitropropionate and ubiquinone
要素
  • (SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, ...) x 2
  • Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
  • succinate dehydrogenase Ip subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / COMPLEX II / MEMBRANE PROTEIN / HEME PROTEIN / IRON SULFUR PROTEIN / CYTOCHROME B / REDOX ENZYME / RESPIRATORY CHAIN / OXALOACETATE NITROPROPIONATE UBIQUINONE
機能・相同性
機能・相同性情報


The tricarboxylic acid cycle / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle ...The tricarboxylic acid cycle / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit ...Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-NITROPROPANOIC ACID / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / hexyl beta-D-glucopyranoside / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme Q10, (2Z,6E,10Z,14E,18E,22E,26Z)-isomer / : ...3-NITROPROPANOIC ACID / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / hexyl beta-D-glucopyranoside / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme Q10, (2Z,6E,10Z,14E,18E,22E,26Z)-isomer / : / : / : / Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Huang, L. / Sun, G. / Cobessi, D. / Wang, A. / Shen, J.T. / Tung, E.Y. / Anderson, V.E. / Berry, E.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: 3-Nitropropionic Acid Is a Suicide Inhibitor of Mitochondrial Respiration That, upon Oxidation by Complex II, Forms a Covalent Adduct with a Catalytic Base Arginine in the Active Site of the Enzyme
著者: Huang, L. / Sun, G. / Cobessi, D. / Wang, A.C. / Shen, J.T. / Tung, E.Y. / Anderson, V.E. / Berry, E.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Crystallization of mitochondrial respiratory complex II from chicken heart: a membrane-protein complex diffracting to 2.0 A
著者: Huang, L.S. / Borders, T.M. / Shen, J.T. / Wang, C.J. / Berry, E.A.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of mitochondrial respiratory membrane protein complex II.
著者: Sun, F. / Huo, X. / Zhai, Y. / Wang, A. / Xu, J. / Su, D. / Bartlam, M. / Rao, Z.
履歴
登録2005年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年10月29日Group: Non-polymer description
改定 1.42016年2月17日Group: Non-polymer description
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / struct_conn ...chem_comp / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.02025年3月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id
Remark 600HETEROGEN 3NP LIGAND HAS REACTED WITH ARG AND LOST TWO OXYGENS.
Remark 999SEQUENCE SEQUENCE 1-71 OF SUCCINATE DEHYDROGENASE FP SUBUNIT DO NOT MATCH TO ANY OF THE DATABASE ...SEQUENCE SEQUENCE 1-71 OF SUCCINATE DEHYDROGENASE FP SUBUNIT DO NOT MATCH TO ANY OF THE DATABASE SEQUENCE. THE SEQUENCE OF SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT IS NOT AVAILABLE IN ANY OF THE DATABASE SEQUENCE AT THE TIME OF PROCESSING.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
B: succinate dehydrogenase Ip subunit
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,39915
ポリマ－123,3474
非ポリマー5,05211
水10,359575
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19850 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area38970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.586, 83.487, 288.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH IS ALSO THE BIOLOGICAL ASSEMBLY

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Fp / Flavoprotein subunit of complex II


分子量: 68256.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ)
参照: GenBank: 50736125, UniProt: Q9YHT1*PLUS, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 succinate dehydrogenase Ip subunit


分子量: 28685.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ)
参照: GenBank: 3851612, UniProt: Q9YHT2*PLUS, succinate dehydrogenase

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SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, ... , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT


分子量: 15433.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: D0VWW3*PLUS, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT


分子量: 10971.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ)
参照: GenBank: 57530492, UniProt: Q5ZIS0*PLUS, succinate dehydrogenase

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糖 , 1種, 1分子

#11: 糖 ChemComp-JZR / hexyl beta-D-glucopyranoside / hexyl beta-D-glucoside / hexyl D-glucoside / hexyl glucoside / ヘキシルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 264.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O6

-
非ポリマー , 10種, 585分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-3NP / 3-NITROPROPANOIC ACID


分子量: 119.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5NO4
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#9: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#10: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#12: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#13: 化合物 ChemComp-UQ / Coenzyme Q10, (2Z,6E,10Z,14E,18E,22E,26Z)-isomer


分子量: 863.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C59H90O4
#14: 化合物 ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE


分子量: 744.034 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78NO8P / コメント: DOPE, リン脂質*YM
#15: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 575 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.8 %
解説: LOW COMPLETENESS IN OUTER SHELLS IS DUE TO DETECTOR GEOMETRY WHICH WAS A COMPROMISE BETWEEN RESOLVING SPOTS AND COLLECTING HIGH RESOLUTION DATA. NO REFLECTION WHICH FELL ON DETECTOR SURFACE WAS EXCLUDED.
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 50 G/L PEG-3350, 25 ML/L ISOPROPANOL,15 ML/L PEG-400 0.05 M NA-HEPES, 0.01 M TRIS-HCL, 0.0016 M MNCL2, 0.0013 M MGCL2, 0.0015 M NA-AZIDE, 0.00025 M NA-EDTA, 3-NITROPROPIONATE, pH 7.50, VAPOR ...詳細: 50 G/L PEG-3350, 25 ML/L ISOPROPANOL,15 ML/L PEG-400 0.05 M NA-HEPES, 0.01 M TRIS-HCL, 0.0016 M MNCL2, 0.0013 M MGCL2, 0.0015 M NA-AZIDE, 0.00025 M NA-EDTA, 3-NITROPROPIONATE, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月25日
放射モノクロメーター: ALS 5.0.3 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→99 Å / Num. obs: 78012 / % possible obs: 78.9 % / Observed criterion σ(F): -999 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 37.2 Å2 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.43 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.24 / Rsym value: 0.378 / % possible all: 21.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.33→56.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2592368.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 3331 4.8 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 68868 79.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.5382 Å2 / ksol: 0.284248 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.97 Å20 Å20 Å2
2--10.01 Å20 Å2
3----13.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→56.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8514 0 202 575 9291
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.33→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 187 4.7 %
Rwork0.307 3777 -
obs--82.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2SQRPROSTHNPA.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3FAD5.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5FRE.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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