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- PDB-1yok: crystal structure of human LRH-1 bound with TIF-2 peptide and pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yok
タイトルcrystal structure of human LRH-1 bound with TIF-2 peptide and phosphatidylglycerol
要素
  • Nuclear receptor coactivator 2
  • Orphan nuclear receptor NR5A2
キーワードTRANSCRIPTION / LRH-1 / TIF-1 / phosphatidylglycerol
機能・相同性
機能・相同性情報


primary ovarian follicle growth / positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation ...primary ovarian follicle growth / positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation / Sertoli cell development / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of stem cell differentiation / embryonic cleavage / bile acid metabolic process / exocrine pancreas development / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryo development ending in birth or egg hatching / cartilage development / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostatic process / locomotor rhythm / calcineurin-mediated signaling / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / somatic stem cell population maintenance / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of viral genome replication / transcription regulator inhibitor activity / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of T cell proliferation / Recycling of bile acids and salts / positive regulation of adipose tissue development / neurogenesis / hormone-mediated signaling pathway / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / cellular response to leukemia inhibitory factor / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / response to progesterone / nuclear receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of T cell activation / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / chromatin remodeling / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 ...Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P6L / Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Krylova, I.N. / Sablin, E.P. / Moore, J. / Xu, R.X. / Waitt, G.M. / MacKay, J.A. / Juzumiene, D. / Bynum, J.M. / Madauss, K. / Montana, V. ...Krylova, I.N. / Sablin, E.P. / Moore, J. / Xu, R.X. / Waitt, G.M. / MacKay, J.A. / Juzumiene, D. / Bynum, J.M. / Madauss, K. / Montana, V. / Lebedeva, L. / Suzawa, M. / Williams, J.D. / Williams, S.P. / Guy, R.K. / Thornton, J.W. / Fletterick, R.J. / Willson, T.M. / Ingraham, H.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2005
タイトル: Structural analyses reveal phosphatidyl inositols as ligands for the NR5 orphan receptors SF-1 and LRH-1.
著者: Krylova, I.N. / Sablin, E.P. / Moore, J. / Xu, R.X. / Waitt, G.M. / MacKay, J.A. / Juzumiene, D. / Bynum, J.M. / Madauss, K. / Montana, V. / Lebedeva, L. / Suzawa, M. / Williams, J.D. / ...著者: Krylova, I.N. / Sablin, E.P. / Moore, J. / Xu, R.X. / Waitt, G.M. / MacKay, J.A. / Juzumiene, D. / Bynum, J.M. / Madauss, K. / Montana, V. / Lebedeva, L. / Suzawa, M. / Williams, J.D. / Williams, S.P. / Guy, R.K. / Thornton, J.W. / Fletterick, R.J. / Willson, T.M. / Ingraham, H.A.
履歴
登録2005年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Orphan nuclear receptor NR5A2
B: Nuclear receptor coactivator 2
C: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9654
ポリマ－33,2183
非ポリマー7471
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.938, 67.199, 79.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Orphan nuclear receptor NR5A2 / Alpha-1-fetoprotein transcription factor / Hepatocytic transcription factor / B1-binding factor / ...Alpha-1-fetoprotein transcription factor / Hepatocytic transcription factor / B1-binding factor / hB1F / CYP7A promoter binding factor


分子量: 29800.523 Da / 分子数: 1
断片: sequence database residues 300-541: contains ligand binding domain (residues 346-388)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR5A2, B1F, CPF, FTF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00482
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Transcriptional intermediary factor 2


分子量: 1708.931 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 740-753 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-P6L / (2S)-3-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-[(6E)-HEXADEC-6-ENOYLOXY]PROPYL (8E)-OCTADEC-8-ENOATE


分子量: 746.991 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H75O10P / コメント: リン脂質*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 10 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: Sodium potassium phosphate, glycerol, ethylene glycol, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月15日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 11732 / Num. obs: 11298 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 44
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 829 / Rsym value: 0.42 / % possible all: 72.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Human SF-1

解像度: 2.5→40 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 652 -Random
Rwork0.23 ---
all0.23 11732 --
obs0.23 10787 91.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2116 0 51 86 2253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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