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- PDB-1ynx: Solution structure of DNA binding domain A (DBD-A) of S.cerevisia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ynx
タイトルSolution structure of DNA binding domain A (DBD-A) of S.cerevisiae Replication Protein A (RPA)
要素Replication factor-A protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Canonical OB fold
機能・相同性
機能・相同性情報


heteroduplex formation / sporulation / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / telomere maintenance via telomere lengthening / Removal of the Flap Intermediate / mitotic recombination / Activation of the pre-replicative complex / Translesion Synthesis by POLH / telomere maintenance via recombination ...heteroduplex formation / sporulation / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / telomere maintenance via telomere lengthening / Removal of the Flap Intermediate / mitotic recombination / Activation of the pre-replicative complex / Translesion Synthesis by POLH / telomere maintenance via recombination / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Activation of ATR in response to replication stress / Termination of translesion DNA synthesis / reciprocal meiotic recombination / DNA unwinding involved in DNA replication / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA topological change / telomere maintenance via telomerase / Dual incision in TC-NER / telomere maintenance / condensed nuclear chromosome / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / establishment of protein localization / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / DNA replication / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / mRNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins ...Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication factor A protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / Torsional Angle Dynamics with Internal Variable Module
データ登録者Park, C.J. / Lee, J.H. / Choi, B.S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2005
タイトル: Solution structure of the DNA-binding domain of RPA from Saccharomyces cerevisiae and its interaction with single-stranded DNA and SV40 T antigen
著者: Park, C.J. / Lee, J.H. / Choi, B.S.
履歴
登録2005年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication factor-A protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2661
ポリマ－13,2661
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #12lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Replication factor-A protein 1 / Replication Protein A / RF-A / Single-stranded DNA-binding protein / DNA binding protein BUF2 / ...Replication Protein A / RF-A / Single-stranded DNA-binding protein / DNA binding protein BUF2 / Replication protein A 69 kDa DNA- binding subunit


分子量: 13265.821 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA binding domain A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RFA1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P22336

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1223D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The chemical shift assignments were done with triple-resonance experiments. Restraints were get from 3D 13C, 15N NOESY data.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM scRPA DBD A U-15N, 13C; 20mM Sodium Phosphate, 100mM NaCl, 2mM DTT, pH 7.0; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM scRPA DBD A U-15N; 20mM Sodium Phosphate, 100mM NaCl, 2mM DTT, pH 7.0; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipelatestDelaglio et al.解析
VNMRlatestVarian, Inc.collection
X-PLORNIH 2.9.6Clore et al.,構造決定
X-PLORNIH 2.9.6Clore et al.,精密化
精密化手法: Torsional Angle Dynamics with Internal Variable Module
ソフトェア番号: 1
詳細: The structure calculations were performed using 1138 interproton distance restraints and 161 dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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