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万見
- PDB-1yjx: Crystal structure of human B type phosphoglycerate mutase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yjx
タイトルCrystal structure of human B type phosphoglycerate mutase
要素Phosphoglycerate mutase 1
キーワードISOMERASE / HYDROLASE / alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


bisphosphoglycerate mutase / bisphosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase activity / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / Glycolysis / gluconeogenesis / secretory granule lumen ...bisphosphoglycerate mutase / bisphosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase activity / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / Glycolysis / gluconeogenesis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / hydrolase activity / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Phosphoglycerate mutase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, Y. / Wei, Z. / Liu, L. / Gong, W.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of human B-type phosphoglycerate mutase bound with citrate.
著者: Wang, Y. / Wei, Z. / Liu, L. / Cheng, Z. / Lin, Y. / Ji, F. / Gong, W.
履歴
登録2005年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate mutase 1
B: Phosphoglycerate mutase 1
C: Phosphoglycerate mutase 1
D: Phosphoglycerate mutase 1
E: Phosphoglycerate mutase 1
F: Phosphoglycerate mutase 1
G: Phosphoglycerate mutase 1
H: Phosphoglycerate mutase 1
I: Phosphoglycerate mutase 1
J: Phosphoglycerate mutase 1
K: Phosphoglycerate mutase 1
L: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)361,52330
ポリマ－359,00512
非ポリマー2,51818
水6,017334
1
A: Phosphoglycerate mutase 1
B: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2545
ポリマ－59,8342
非ポリマー4203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20170 Å2
手法PISA
2
C: Phosphoglycerate mutase 1
D: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2545
ポリマ－59,8342
非ポリマー4203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20140 Å2
手法PISA
3
E: Phosphoglycerate mutase 1
F: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2545
ポリマ－59,8342
非ポリマー4203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20040 Å2
手法PISA
4
G: Phosphoglycerate mutase 1
H: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2545
ポリマ－59,8342
非ポリマー4203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
5
I: Phosphoglycerate mutase 1
J: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2545
ポリマ－59,8342
非ポリマー4203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area20190 Å2
手法PISA
6
K: Phosphoglycerate mutase 1
L: Phosphoglycerate mutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2545
ポリマ－59,8342
非ポリマー4203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.534, 75.931, 186.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate mutase isozyme B / PGAM-B / BPG-dependent PGAM 1


分子量: 29917.104 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P18669, EC: 5.4.2.1, bisphosphoglycerate mutase, EC: 3.1.3.13
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: PEG4000, iso-Propanol, tri-Sodium Citrate dehydrate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 85016 / Num. obs: 85016 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 60.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.012 / Net I/σ(I): 8.627
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.454 / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Num. unique all: 5585 / % possible all: 93.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.501データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5PGM

5pgm


解像度: 2.8→29.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2286036.41 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 8542 10.1 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.237 84989 --
obs0.237 84989 93.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 14.9239 Å2 / ksol: 0.301839 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å224.22 Å2
2---6.93 Å20 Å2
3---7.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.38 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22790 0 162 334 23286
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.951.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.192.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 1370 9.8 %
Rwork0.34 12639 -
obs--93.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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