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- PDB-6h26: Rabbit muscle phosphoglycerate mutase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h26
タイトルRabbit muscle phosphoglycerate mutase
要素Phosphoglycerate mutase
キーワードISOMERASE / phosphoglycerate / mutase / glycolysis / gluconeogenesis / rabbit / pgam / pgam2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / bisphosphoglycerate mutase / bisphosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / canonical glycolysis / striated muscle contraction / Notch signaling pathway / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.288 Å
データ登録者Wisniewski, J. / Barciszewski, J. / Jaskolski, M. / Rakus, D.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science CentreUMO-2015/19/B/NZ1/00332 ポーランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Rabbit muscle phosphoglycerate mutase
著者: Wisniewski, J. / Barciszewski, J. / Jaskolski, M. / Rakus, D.
履歴
登録2018年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8724
ポリマ－28,7121
非ポリマー1603
水2,810156
1
A: Phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子

A: Phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7438
ポリマ－57,4242
非ポリマー3196
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area2420 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area22430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.308, 71.308, 112.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

CL

21A-464-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglycerate mutase


分子量: 28712.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Gaps in the sequence indicate residues that were not modeled because of poor electron density
由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: G1U7S4, phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent), bisphosphoglycerate mutase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 % / 解説: tetragonal prism
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M NaCl, 20%PEG6000, 100 mM HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月3日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.288→33.99 Å / Num. obs: 73677 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 18.82 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 31.05
反射 シェル解像度: 1.288→1.37 Å / 冗長度: 16.7 % / Rmerge(I) obs: 1.155 / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Num. unique obs: 11616 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YFK

1yfk


解像度: 1.288→33.987 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 16.97
詳細: Anisotropic refinement. H atoms were added at riding positions.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1868 1011 1.37 %Random selection
Rwork0.152 ---
obs0.1525 73675 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.288→33.987 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1948 0 9 156 2113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012109
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0732863
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.974825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008375
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.288-1.35590.22681410.181710106X-RAY DIFFRACTION98
1.3559-1.44080.19131430.146710260X-RAY DIFFRACTION100
1.4408-1.55210.15941430.122210287X-RAY DIFFRACTION100
1.5521-1.70820.13771430.113310323X-RAY DIFFRACTION100
1.7082-1.95540.15261440.122510369X-RAY DIFFRACTION100
1.9554-2.46350.16481460.148910488X-RAY DIFFRACTION100
2.4635-33.99920.21871510.170310831X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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