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- PDB-1yjm: Crystal structure of the FHA domain of mouse polynucleotide kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yjm
タイトルCrystal structure of the FHA domain of mouse polynucleotide kinase in complex with an XRCC4-derived phosphopeptide.
要素
  • 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4
  • Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
キーワードTransferase/DNA BINDING PROTEIN / polynucleotide kinase / FHA domain / XRCC4 phosphopeptide / Transferase-DNA BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide 3'-phosphatase / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / polynucleotide 3'-phosphatase activity / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA ligation involved in DNA repair / SCF ubiquitin ligase complex / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining ...polynucleotide 3'-phosphatase / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / polynucleotide 3'-phosphatase activity / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA ligation involved in DNA repair / SCF ubiquitin ligase complex / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / DNA repair / DNA damage response / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 ...Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. ...Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. / Durocher, D. / Weinfeld, M. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: The molecular architecture of the mammalian DNA repair enzyme, polynucleotide kinase.
著者: Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. / Durocher, D. / Weinfeld, M. / Glover, J.N.
履歴
登録2005年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
B: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
C: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
E: 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4
F: 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4
G: 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1016
ポリマ－40,1016
非ポリマー00
水3,387188
1
A: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
E: 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3672
ポリマ－13,3672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6350 Å2
手法PISA
2
B: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
F: 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3672
ポリマ－13,3672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
3
C: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
G: 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3672
ポリマ－13,3672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.155, 122.999, 136.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-119-

HOH

21A-123-

HOH

詳細The biological unit is a monomer of full-length polynucleotide kinase.

-
要素

#1: タンパク質 Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase


分子量: 11799.494 Da / 分子数: 3 / 断片: FHA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pnk / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold 99 / 参照: UniProt: Q9JLV6, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#2: タンパク質・ペプチド 12-mer peptide from DNA-repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 1567.457 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized phospho-peptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M Na citrate (pH 5.5), 25% PEG 4000, 0.2M Li2SO4, 5mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月17日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 21246 / Num. obs: 18994 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.194 / % possible all: 70.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The FHA domain from the full-length mouse PNK structure, 1YJ5

1yj5


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 10.338 / SU ML: 0.142 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.284 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24278 1022 5.1 %RANDOM
Rwork0.21088 ---
all0.21253 21246 --
obs0.21253 18994 89.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.637 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2531 0 0 188 2719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0222582
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8622.0223526
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.66935603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0265326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.54823.96101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.99715407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.4021520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022823
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02463
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1630.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1490.22311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1570.21169
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.070.21586
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0820.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1010.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0770.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1921.52124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0221.5679
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.20822667
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.28231052
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.434.5859
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 63 -
Rwork0.253 1085 -
obs--71.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3170.15010.00541.4649-0.26761.7753-0.0265-0.0734-0.02320.0350.05590.0057-0.07390.0262-0.0295-0.0768-0.00030.0074-0.05140.0198-0.040917.30611.33458.95
21.15240.16990.02181.3144-0.01881.76870.04030.01510.04530.051-0.1182-0.05-0.0999-0.01210.0779-0.0665-0.0258-0.0135-0.05950.0125-0.034329.7824.87547.417
32.0791-0.2964-0.05662.3950.1612.02270.0647-0.0035-0.0942-0.0664-0.00720.0086-0.0791-0.0104-0.0574-0.04690.02880.0081-0.0947-0.0127-0.049311.07313.19182.458
45.80142.31352.62256.1495-2.90654.174-0.07470.32770.13730.1242-0.13340.18740.3668-0.6540.2081-0.1590.0342-0.05550.02860.095-0.05270.22310.17251.187
56.24931.99051.09344.3058-0.61915.5404-0.02480.3077-0.1632-0.148-0.0486-0.74730.21460.38640.0734-0.16550.0561-0.0145-0.02970.10470.029547.02217.83345.583
65.42656.89363.69648.75724.69572.5179-1.1859-0.0104-0.2821-1.45010.3537-0.08611.3998-1.69810.83220.05410.0481-0.0970.1802-0.01850.05631.2593.74870.917
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 1105 - 110
2X-RAY DIFFRACTION2BB6 - 1106 - 110
3X-RAY DIFFRACTION3CC7 - 1077 - 107
4X-RAY DIFFRACTION4ED3 - 101 - 7
5X-RAY DIFFRACTION5FE3 - 101 - 7
6X-RAY DIFFRACTION6GF3 - 81 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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