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万見
- PDB-1yjl: Reduced Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase in a ne... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yjl
タイトルReduced Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase in a new crystal form
要素Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOOXYGENASE / BIOACTIVE PEPTIDE ACTIVATION / COPPER / ASCORBATE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / L-ascorbic acid binding / response to pH / response to copper ion / limb development / transport vesicle membrane / response to zinc ion / maternal process involved in female pregnancy / response to glucocorticoid / condensed chromosome / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / calcium ion binding / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Jelly Rolls - #230 / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain ...Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Jelly Rolls - #230 / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Siebert, X. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Prigge, S.T. / Blackburn, N.J. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2005
タイトル: The catalytic copper of Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase also plays a critical structural role.
著者: Siebert, X. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Prigge, S.T. / Blackburn, N.J. / Amzel, L.M.
履歴
登録2005年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1401
ポリマ－34,1401
非ポリマー00
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.764, 66.019, 69.526
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase / PAM


分子量: 34140.145 Da / 分子数: 1
断片: Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase (Residues 50-355)
変異: y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pam / プラスミド: PCIS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): DG44 / 参照: UniProt: P14925, peptidylglycine monooxygenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, Magnesium chloride, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.46 % / 数: 49868 / Rmerge(I) obs: 0.065 / D res high: 2.4 Å / D res low: 65.94 Å
Refln sys abs
Index hIndex kIndex lI I/σ(I)σ(I)
0038.913.12.92
0058.212.33.58
0079.72.34.25
00911.072.34.71
00118.0924.11
001321.073.16.7
001513.752.26.22
001718.322.37.92
001936.065.96.09
002131.083.29.86
002323.6638.02
002524.452.88.77
002717.952.18.41
0305.982.12.87
0509.252.24.28
07013.262.65.12
09024.133.56.95
011016.351.610.06
013020.251.513.45
015012.521.48.89
017043.552.220.16
019016.231.411.92
021033.072.215.11
023036.23218.54
027023.51.515.37
3009.213.62.54
5008.112.13.84
70012.832.94.38
110019.362.86.83
130011.931.77.05
150023.953.27.46
190011.061.67
反射解像度: 2.4→65.94 Å / Num. all: 11174 / Num. obs: 11174 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3.7 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 51.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. measured all: 7310 / Num. unique all: 1577 / Rsym value: 0.445 / % possible all: 99.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.2.5データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.501データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OPM

1opm


解像度: 2.4→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 20.045 / SU ML: 0.228 / SU R Cruickshank DPI: 0.635 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 535 4.8 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.209 11141 --
obs0.209 11141 99.28 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.951 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å20 Å2
2--1.68 Å20 Å2
3----2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2245 0 0 46 2291
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.02123150.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.92731531.934
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8242825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.9429922.828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.17936115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3141415
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1343430.2
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.00817730.02
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2358830.2
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.31815200.2
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1871030.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.27510.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.24960.2
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.05314631.5
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.76523242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3449853
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4968294.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 33 -
Rwork0.244 760 -
obs--99.5 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.312 Å / Origin y: 7.217 Å / Origin z: 19.914 Å
111213212223313233
T-0.1406 Å2-0.0015 Å2-0.0433 Å2--0.1084 Å20.0209 Å2---0.1147 Å2
L1.9339 °2-0.5358 °2-1.6069 °2-1.2777 °20.5027 °2--5.7716 °2
S0.0311 Å °0.1981 Å °-0.0723 Å °-0.2431 Å °-0.0292 Å °0.3358 Å °-0.0564 Å °-0.6073 Å °-0.0019 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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