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Yorodumi- PDB-1yip: Oxidized Peptidylglycine Alpha-Hydroxylating Monooxygenase (PHM) ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1yip | ||||||
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Title | Oxidized Peptidylglycine Alpha-Hydroxylating Monooxygenase (PHM) in a New Crystal Form | ||||||
Components | Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / MONOOXYGENASE / BIOACTIVE PEPTIDE ACTIVATION / COPPER / ASCORBATE | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / L-ascorbic acid binding / response to pH / response to copper ion / limb development / transport vesicle membrane / condensed chromosome / response to zinc ion / maternal process involved in female pregnancy / response to glucocorticoid / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / chromatin binding / neuronal cell body / calcium ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Siebert, X. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Prigge, S.T. / Blackburn, N.J. / Amzel, L.M. | ||||||
Citation | Journal: Biophys.J. / Year: 2005 Title: The Catalytic Copper of Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase also Plays a Critical Structural Role. Authors: Siebert, X. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Prigge, S.T. / Blackburn, N.J. / Amzel, L.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1yip.cif.gz | 80.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1yip.ent.gz | 57.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1yip.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1yip_validation.pdf.gz | 365.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1yip_full_validation.pdf.gz | 372.8 KB | Display | |
Data in XML | 1yip_validation.xml.gz | 8.5 KB | Display | |
Data in CIF | 1yip_validation.cif.gz | 12.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yi/1yip ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yi/1yip | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1yi9C 1yjkC 1yjlC 1opmS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34674.754 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase (Residues 45-355) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Pam / Plasmid: PCIS / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) / Strain (production host): DG44 / References: UniProt: P14925, peptidylglycine monooxygenase | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: PEG 4000, magnesium chloride, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Feb 2, 2004 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 4.69 % / Number: 65926 / Rmerge(I) obs: 0.101 / D res high: 2.2 Å / D res low: 30.01 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refln sys abs |
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Reflection | Resolution: 2.2→30.01 Å / Num. all: 14064 / Num. obs: 14064 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / Redundancy: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 38.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 12.04 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.32 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / Num. measured all: 9440 / Num. unique all: 2026 / Rsym value: 0.444 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1OPM Resolution: 2.2→30.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.239 / WRfactor Rwork: 0.189 / SU B: 13.954 / SU ML: 0.187 / SU R Cruickshank DPI: 0.394 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(I): 2 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Solvent model: BABINET MODEL PLUS MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.582 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→30.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 57.8041 Å / Origin y: 7.0705 Å / Origin z: 19.9527 Å
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Refine TLS-ID: 1 / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A
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