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- PDB-1yjl: Reduced Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase in a ne... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1yjl | ||||||
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Title | Reduced Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase in a new crystal form | ||||||
![]() | Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / MONOOXYGENASE / BIOACTIVE PEPTIDE ACTIVATION / COPPER / ASCORBATE | ||||||
Function / homology | ![]() peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / L-ascorbic acid binding / response to pH / response to copper ion / limb development / transport vesicle membrane / response to zinc ion / maternal process involved in female pregnancy / response to glucocorticoid / condensed chromosome / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / calcium ion binding / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Siebert, X. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Prigge, S.T. / Blackburn, N.J. / Amzel, L.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: The catalytic copper of Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase also plays a critical structural role. Authors: Siebert, X. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Prigge, S.T. / Blackburn, N.J. / Amzel, L.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 51.9 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 376.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 11.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1yi9C ![]() 1yipC ![]() 1yjkC ![]() 1opmS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 34140.145 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: Peptidylglycine alpha-Hydroxylating Monooxygenase (Residues 50-355) Mutation: y Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: PEG 4000, Magnesium chloride, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Mar 7, 2004 / Details: MIRRORS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 4.46 % / Number: 49868 / Rmerge(I) obs: 0.065 / D res high: 2.4 Å / D res low: 65.94 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refln sys abs |
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Reflection | Resolution: 2.4→65.94 Å / Num. all: 11174 / Num. obs: 11174 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3.7 / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 51.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 4.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.53 Å / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. measured all: 7310 / Num. unique all: 1577 / Rsym value: 0.445 / % possible all: 99.68 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1OPM Resolution: 2.4→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 20.045 / SU ML: 0.228 / SU R Cruickshank DPI: 0.635 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT
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Solvent computation | Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.951 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→47.67 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 30.312 Å / Origin y: 7.217 Å / Origin z: 19.914 Å
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Refinement TLS group | Selection: ALL |