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- PDB-1ybq: Crystal structure of Escherichia coli isoaspartyl dipeptidase mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ybq
タイトルCrystal structure of Escherichia coli isoaspartyl dipeptidase mutant D285N complexed with beta-aspartylhistidine
要素(Isoaspartyl dipeptidase) x 2
キーワードHYDROLASE / dipeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / beta-aspartyl-peptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isoaspartyl-dipeptidase / Peptidase M38, beta-aspartyl dipeptidase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase ...Isoaspartyl-dipeptidase / Peptidase M38, beta-aspartyl dipeptidase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-BETA-ASPARTYLHISTIDINE / Isoaspartyl dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Marti-Arbona, R. / Fresquet, V. / Thoden, J.B. / Davis, M.L. / Holden, H.M. / Raushel, F.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Mechanism of the reaction catalyzed by isoaspartyl dipeptidase from Escherichia coli.
著者: Marti-Arbona, R. / Fresquet, V. / Thoden, J.B. / Davis, M.L. / Holden, H.M. / Raushel, F.M.
履歴
登録2004年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoaspartyl dipeptidase
B: Isoaspartyl dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0938
ポリマ－82,2912
非ポリマー8026
水4,342241
1
A: Isoaspartyl dipeptidase
B: Isoaspartyl dipeptidase
ヘテロ分子

A: Isoaspartyl dipeptidase
B: Isoaspartyl dipeptidase
ヘテロ分子

A: Isoaspartyl dipeptidase
B: Isoaspartyl dipeptidase
ヘテロ分子

A: Isoaspartyl dipeptidase
B: Isoaspartyl dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,37132
ポリマ－329,1628
非ポリマー3,20824
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area36630 Å2
ΔGint-790 kcal/mol
Surface area92740 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)119.300, 119.300, 138.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細The biological assembly is an octomer. It is generated by rotation of chains A and B around the crystallographic 4-fold axis located at 1/2, 0, 37.267

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要素

#1: タンパク質 Isoaspartyl dipeptidase


分子量: 41123.773 Da / 分子数: 1 / 変異: D285N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: iadA / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)STAR
参照: UniProt: P39377, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: タンパク質 Isoaspartyl dipeptidase


分子量: 41166.773 Da / 分子数: 1 / 変異: D285N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: iadA / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)STAR
参照: UniProt: P39377, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-BDH / L-BETA-ASPARTYLHISTIDINE / L-βAsp-L-His-OH


分子量: 270.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N4O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG8000, homopipes, magnesium chloride, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2004年4月16日 / 詳細: supper long mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 61655 / Num. obs: 61655 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 6311 / Rsym value: 0.202 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
FRAMBOデータ収集
XDSデータ削減
TNT精密化
XDSデータスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB 1ONW

1onw


解像度: 2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.243 6043 random
Rwork0.181 --
all0.185 61655 -
obs0.185 61655 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5763 0 42 241 6046
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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