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万見
- PDB-1yab: Structure of T. maritima FliN flagellar rotor protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yab
タイトルStructure of T. maritima FliN flagellar rotor protein
要素chemotaxis protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Thermotoga maritima / flagellar motor / rotor / FliN / FliY
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / hydrolase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CheC-like protein / CheC-like family / Surface presentation of antigens (SPOA) / SpoA-like / : / Flagellar motor switch FliN / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily ...CheC-like protein / CheC-like family / Surface presentation of antigens (SPOA) / SpoA-like / : / Flagellar motor switch FliN / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / CheC, inhibitor of MCP methylation / FliN fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hill, C.P. / Blair, D.F. / Brown, P.N. / Mathews, M.A.A. / Joss, L.A.
引用ジャーナル: J.BACTERIOL. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of the Flagellar Rotor Protein FliN from Thermotoga maritima
著者: Brown, P.N. / Mathews, M.A.A. / Joss, L.A. / Hill, C.P. / Blair, D.F.
履歴
登録2004年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chemotaxis protein
B: chemotaxis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6012
ポリマ－19,6012
非ポリマー00
水00
1
A: chemotaxis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8011
ポリマ－9,8011
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: chemotaxis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8011
ポリマ－9,8011
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: chemotaxis protein
B: chemotaxis protein

A: chemotaxis protein
B: chemotaxis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2024
ポリマ－39,2024
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area13430 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.173, 100.173, 87.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 68 - 152 / Label seq-ID: 1 - 85

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細Two molecules of FliN constructu containing residues 68 to 154 form the asymmetric unit. The two monomers interact over a large surface, with intertwined elements, each forming a saddle shape that interlocks with the other.

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要素

#1: タンパク質 chemotaxis protein / FliN


分子量: 9800.546 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 68-154 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: MSB8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 15644624, UniProt: A0A0F6AJI7*PLUS

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 18% MPD, 100mM MES buffer, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.979277 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979277 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→87.7 Å / Num. all: 7246 / Num. obs: 7246 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 996 / Rsym value: 0.289 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O6A.pdb

1o6a


解像度: 3.4→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 24.248 / SU ML: 0.373 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.738 / ESU R Free: 0.439 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28624 340 4.7 %RANDOM
Rwork0.22437 ---
all0.22735 7246 --
obs0.22735 6906 99.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 112.247 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.52 Å23.26 Å20 Å2
2--6.52 Å20 Å2
3----9.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1352 0 0 0 1352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221360
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.762.0251834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7385170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.64224.5151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.9715289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9031512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2640.2637
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3260.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2610.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7461.5876
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.39621400
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7083511
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3534.5434
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 668 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.710.5
medium thermal0.422
LS精密化 シェル解像度: 3.397→3.581 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.417 53 -
Rwork0.337 996 -
obs--99.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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