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- PDB-1xwj: Vinculin head (1-258) in complex with the talin vinculin binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xwj
タイトルVinculin head (1-258) in complex with the talin vinculin binding site 3 (1945-1969)
要素
  • Talin
  • Vinculin
キーワードCELL ADHESION/PROTEIN BINDING / Vinculin / Talin / CELL ADHESION-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens ...muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / muscle alpha-actinin binding / dystroglycan binding / MAP2K and MAPK activation / alpha-catenin binding / fascia adherens / vinculin binding / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / adherens junction assembly / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / alpha-actinin binding / brush border / skeletal muscle myofibril / stress fiber / ruffle / regulation of cell migration / cell projection / Neutrophil degranulation / morphogenesis of an epithelium / adherens junction / neuromuscular junction / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / ruffle membrane / actin filament binding / cell-cell junction / integrin binding / actin cytoskeleton / scaffold protein binding / mitochondrial inner membrane / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / : ...Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin IBS2B domain / Talin, N-terminal F0 domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Talin-1 / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gingras, A.R. / Papagrigoriou, E. / Barsukov, I.L. / Critchley, D.R. / Emsley, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2006
タイトル: Structural and Dynamic Characterization of a Vinculin Binding Site in the Talin Rod
著者: Gingras, A.R. / Vogel, K.P. / Steinhoff, H.J. / Ziegler, W.H. / Patel, B. / Emsley, J. / Critchley, D.R. / Roberts, G.C. / Barsukov, I.L.
履歴
登録2004年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Talin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2322
ポリマ-34,2322
非ポリマー00
82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.173, 72.434, 96.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / Metavinculin


分子量: 31327.104 Da / 分子数: 1 / 断片: residues -21-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12003
#2: タンパク質・ペプチド Talin


分子量: 2905.392 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1945-1970 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in chicken talin / 参照: UniProt: Q8AWI0, UniProt: P54939*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1M NaH2PO4, 1M K2HPO4, 0.1M CAPS, pH 10.9, 3% Hexanediol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979625, 0.972447, 0.979404
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月23日 / 詳細: Zeiss mirror
放射モノクロメーター: Khozu monochromator (i.e. Si(111))
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9796251
20.9724471
30.9794041
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 99069 / Num. obs: 11765 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 46.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.211 / % possible all: 78.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→28.95 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 552 5 %RANDOM
Rwork0.241 ---
all-10568 --
obs--89.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→28.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2098 0 0 46 2144
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.037
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 73 -
Rwork0.271 --
obs-1429 78.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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