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- PDB-1xqh: Crystal structure of a ternary complex of the methyltransferase S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xqh
タイトルCrystal structure of a ternary complex of the methyltransferase SET9 (also known as SET7/9) with a P53 peptide and SAH
要素
  • 9-mer peptide from tumor protein p53
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
キーワードTRANSFERASE / Set9-p53 complex / Set-domain / Lysine methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / negative regulation of helicase activity / signal transduction by p53 class mediator ...peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / negative regulation of helicase activity / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / T cell lineage commitment / mitochondrial DNA repair / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / B cell lineage commitment / histone methyltransferase activity / thymocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / rRNA transcription / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of execution phase of apoptosis / Transcriptional Regulation by VENTX / replicative senescence / cellular response to UV-C / general transcription initiation factor binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to actinomycin D / neuroblast proliferation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / type II interferon-mediated signaling pathway / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / chromosome organization / viral process / embryonic organ development / somitogenesis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / glial cell proliferation / hematopoietic progenitor cell differentiation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / mitophagy / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of proteolysis
類似検索 - 分子機能
Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like ...Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like / SET domain / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Single Sheet / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Cellular tumor antigen p53 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Chuikov, S. / Kurash, J.K. / Wilson, J.R. / Xiao, B. / Justin, N. / Ivanov, G.S. / McKinney, K. / Tempst, P. / Prives, C. / Gamblin, S.J. ...Chuikov, S. / Kurash, J.K. / Wilson, J.R. / Xiao, B. / Justin, N. / Ivanov, G.S. / McKinney, K. / Tempst, P. / Prives, C. / Gamblin, S.J. / Barlev, N.A. / Reinberg, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Regulation of p53 activity through lysine methylation
著者: Chuikov, S. / Kurash, J.K. / Wilson, J.R. / Xiao, B. / Justin, N. / Ivanov, G.S. / McKinney, K. / Tempst, P. / Prives, C. / Gamblin, S.J. / Barlev, N.A. / Reinberg, D.
履歴
登録2004年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
B: 9-mer peptide from tumor protein p53
E: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
F: 9-mer peptide from tumor protein p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7276
ポリマ－60,9584
非ポリマー7692
水12,917717
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
B: 9-mer peptide from tumor protein p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8633
ポリマ－30,4792
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13010 Å2
手法PISA
2
E: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
F: 9-mer peptide from tumor protein p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8633
ポリマ－30,4792
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.374, 103.123, 67.165
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF TWO BIOLOGICAL MOLECULES, THE DIMER IS FORMED BY THE COMPLEX OF CHAIN A WITH A PEPTIDE CHAIN B AND CHAIN E WITH A PEPTIDE CHAIN F. CHAINS A AND E ARE MONOMERIC IN THE PHYSIOLOGICAL STATE.

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE / Histone H3-K4 methyltransferase / H3-K4-HMTase / SET domain- ...LYSINE N-METHYLTRANSFERASE / Histone H3-K4 methyltransferase / H3-K4-HMTase / SET domain- containing Set7 / Set9 / SET7/9


分子量: 29323.588 Da / 分子数: 2 / 断片: N-domain, SET-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8WTS6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド 9-mer peptide from tumor protein p53


分子量: 1155.345 Da / 分子数: 2 / 断片: mono-methylated p53 peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: P04637
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 717 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8
詳細: PEG3350, Tris-HCL, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 55234 / Num. obs: 52283 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 27.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.378 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3706 / % possible all: 67.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1o9s

1o9s


解像度: 1.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 6.783 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.282 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22325 2667 5.1 %RANDOM
Rwork0.18371 ---
obs0.18571 49595 94.72 %-
all-52262 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 7.381 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.62 Å20 Å20.65 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3---1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4002 0 52 717 4771
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023552
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7531.975640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.73238336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5363504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.84615709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1660.2602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024600
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02818
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2680.3925
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.33638
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.2920.52
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.5682
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0780.56
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2330.357
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2150.548
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.0240.53
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5511.52550
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05824108
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.42931608
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3144.51532
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.88724158
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free0.9522717
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded0.57724054
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 128 -
Rwork0.259 2513 -
obs-2513 66.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93380.722-0.24814.05250.03621.9738-0.0655-0.03830.3120.19340.01150.4713-0.1678-0.11230.0540.49230.0123-0.02890.2651-0.01410.26230.01418.54318.213
22.4508-0.2193-0.16242.28380.08591.266-0.0341-0.0527-0.35470.215-0.003-0.01030.25390.02550.03720.5087-0.0045-0.02080.25980.00110.18959.5-7.11315.782
31.72360.60190.11914.5383-0.10781.7579-0.0429-0.0536-0.28970.2033-0.0153-0.44840.15240.11910.05820.48440.0094-0.03990.27080.01370.259820.15429.52418.227
42.4083-0.23790.11722.5017-0.11941.3441-0.041-0.05220.37210.22580.00430.0056-0.2711-0.02290.03670.5105-0.0035-0.05340.2587-0.00010.193110.66255.31915.717
50.31490.1148-0.00541.5654-0.02780.32960.00310.0221-0.00450.1393-0.0356-0.009-0.00610.00020.03250.3222-0.0018-0.04630.1954-0.00180.006710.40124.1715.034
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA117 - 19215 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2AA193 - 36691 - 264
3X-RAY DIFFRACTION2BB369 - 3741 - 6
4X-RAY DIFFRACTION2AE15011
5X-RAY DIFFRACTION3EC117 - 19215 - 90
6X-RAY DIFFRACTION4EC193 - 36691 - 264
7X-RAY DIFFRACTION4FD369 - 3741 - 6
8X-RAY DIFFRACTION4AE15011
9X-RAY DIFFRACTION5AG1502 - 18521 - 351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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