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万見
- PDB-1xgd: Apo R268A human aldose reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xgd
タイトルApo R268A human aldose reductase
要素Aldose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / AKR / AKR1B1 / NADPH / diabetes
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / metanephric collecting duct development / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase (NAD+) activity / aldose reductase (NADPH) activity / epithelial cell maturation / cellular hyperosmotic salinity response / retinoid metabolic process / renal water homeostasis / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Brownlee, J.M. / Bohren, K.M. / Milne, A.C. / Gabbay, K.H. / Harrison, D.H.T.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2005
タイトル: The structure of Apo R268A human aldose reductase: Hinges and latches that control the kinetic mechanism
著者: Bohren, K.M. / Brownlee, J.M. / Milne, A.C. / Gabbay, K.H. / Harrison, D.H.T.
履歴
登録2004年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6811
ポリマ－35,6811
非ポリマー00
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.180, 64.180, 176.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-548-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Aldose reductase / AR / Aldehyde reductase


分子量: 35681.027 Da / 分子数: 1 / 変異: R268A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: PEG6000, AmmSO4, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12771
21
放射光源
由来タイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU20011.5418
回転陽極ELLIOTT GX-621.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 22440 / Num. obs: 20522 / % possible obs: 0.915 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 10.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rmerge(I) obs: 0.134 / Mean I/σ(I) obs: 9 / Num. unique all: 2772 / % possible all: 79.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.843精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ACS

2acs


解像度: 2.1→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 999 4.9 %RANDOM
Rwork0.168 ---
all0.17 22440 --
obs0.17 20522 91.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.96 Å20 Å20 Å2
2--1.96 Å20 Å2
3----3.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2517 0 0 202 2719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d1.45
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it2.011.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it3.032
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it4.242
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it5.752.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 137 4.7 %
Rwork0.201 2772 -
obs--79.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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