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- PDB-1pzm: Crystal structure of HGPRT-ase from Leishmania tarentolae in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pzm
タイトルCrystal structure of HGPRT-ase from Leishmania tarentolae in complex with GMP
要素hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania tarentolae (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Monzani, P.S. / Trapani, S. / Oliva, G. / Thiemann, O.H.
引用
ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of Leishmania tarentolae hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase.
著者: Monzani, P.S. / Trapani, S. / Thiemann, O.H. / Oliva, G.
#1: ジャーナル: BIOCHIM.BIOPHYS.ACTA / 年: 2002
タイトル: Cloning, characterization and preliminary crystallographic analysis of Leishmania hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
著者: Monzani, P.S. / Alfonzo, J.D. / Simpson, L. / Oliva, G. / Thiemann, O.H.
履歴
登録2003年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年11月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
B: hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0474
ポリマ－47,3212
非ポリマー7262
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.104, 85.443, 87.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit content represents the biological assembly, which is a dimer.

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要素

#1: タンパク質 hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase / HGPRT


分子量: 23660.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Leishmania tarentolae (真核生物) / 遺伝子: hgprt / プラスミド: pET29a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NJI5, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 4000, i-propanol, glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.537 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年8月16日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.4 Å / Num. all: 24801 / Num. obs: 24231 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 1
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 5.5 % / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.09精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TC1

1tc1


解像度: 2.1→48.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 4.105 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21525 1276 5.1 %RANDOM
Rwork0.17336 ---
obs0.17549 24231 94.98 %-
all-24801 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.486 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.84 Å20 Å20 Å2
2--1.78 Å20 Å2
3---2.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2633 0 48 243 2924
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0282.0053750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg13.13615
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021987
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21228
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.21.51695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.01222739
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.03531061
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4914.51011
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.242 102
Rwork0.195 1729
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6888-0.24-0.07812.7784-0.32981.24480.0318-0.11590.11870.1973-0.0621-0.2914-0.20530.09050.03030.4934-0.0397-0.01040.00650.01430.05463.54148.76329.439
20.7328-0.30690.06091.3119-0.23340.60840.0387-0.0387-0.0186-0.0373-0.0202-0.06080.050.0153-0.01850.4402-0.0164-0.00570.00590.0060.0332-1.13725.71732.058
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA20 - 20220 - 202
2X-RAY DIFFRACTION1AC3011
3X-RAY DIFFRACTION2BB20 - 20120 - 201
4X-RAY DIFFRACTION2BD3021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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