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万見
- PDB-1wx9: Solution Structure of the N-terminal Ubiquitin-like Domain in the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wx9
タイトルSolution Structure of the N-terminal Ubiquitin-like Domain in the Human BAT3 Protein
要素HLA-B associated transcript-3 isoform b
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / ubiquitin-like domain / BAT3 protein / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation ...BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / natural killer cell activation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / regulation of embryonic development / polyubiquitin modification-dependent protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / proteasomal protein catabolic process / ERAD pathway / negative regulation of proteolysis / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Hsp70 protein binding / molecular function activator activity / kidney development / lung development / brain development / regulation of protein stability / ribosome binding / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / receptor ligand activity / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues ...Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large proline-rich protein BAG6 / Large proline-rich protein BAG6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Zhao, C. / Saito, K. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of the N-terminal Ubiquitin-like Domain in the Human BAT3 Protein
著者: Zhao, C. / Saito, K. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年1月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX Determination method: Author determined
Remark 700SHEET Determination method: Author determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA-B associated transcript-3 isoform b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2971
ポリマ－9,2971
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function,structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 HLA-B associated transcript-3 isoform b / BAT3


分子量: 9296.517 Da / 分子数: 1 / 断片: ubiquitin-like domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: BAT3 / プラスミド: P040921-06 / 参照: UniProt: Q5STX1, UniProt: P46379*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.23mM protein U-15N, 13C, 20mM d-Tris-HCl, 100mM NaCl, 1mM d-DTT, 0.02% NaN3, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298.0 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
NMRPipe20020425Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B. A.データ解析
KUJIRA0.921Kobayashi, N.データ解析
CYANA1.0.8Guentert, P.構造決定
CYANA1.0.8Guentert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function,structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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