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万見
- PDB-1wr4: Solution structure of the second WW domain of Nedd4-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wr4
タイトルSolution structure of the second WW domain of Nedd4-2
要素ubiquitin-protein ligase Nedd4-2
キーワードLIGASE / all-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transport / regulation protein catabolic process at postsynapse / regulation of sodium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of sodium ion transport / potassium channel inhibitor activity ...positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transport / regulation protein catabolic process at postsynapse / regulation of sodium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of sodium ion transport / potassium channel inhibitor activity / sodium channel inhibitor activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of systemic arterial blood pressure / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of dendrite morphogenesis / sodium ion transport / protein monoubiquitination / regulation of sodium ion transport / response to salt stress / multivesicular body / establishment of localization in cell / regulation of protein stability / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / postsynapse / cell differentiation / protein ubiquitination / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
データ登録者Kowalski, K. / Merkel, A.L. / Booker, G.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structures of the WW domains of Nedd4-2
著者: Kowalski, K. / Merkel, A.L. / Booker, G.W.
履歴
登録2004年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ubiquitin-protein ligase Nedd4-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,1851
ポリマ－4,1851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ubiquitin-protein ligase Nedd4-2


分子量: 4184.633 Da / 分子数: 1 / 断片: second WW domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX-4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8CFI0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
1322D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5mM WW2; 100mM NaCl; 25mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5mM WW2; 100mM NaCl; 25mM phosphate buffer; 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.3Delaglio et al解析
Sparky3.1Goddard & Knellerデータ解析
ARIA1.2Linge et al構造決定
CNS1.1構造決定
CNS1.1精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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