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万見
- PDB-1wq5: Crystal structure of tryptophan synthase alpha-subunit from Esche... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wq5
タイトルCrystal structure of tryptophan synthase alpha-subunit from Escherichia coli
要素Tryptophan synthase alpha chain
キーワードLYASE / Tryptophan synthase / tryptophan / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / molecular adaptor activity / lyase activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tryptophan synthase alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nishio, K. / Morimoto, Y. / Ishizuka, M. / Ogasahara, K. / Yutani, K. / Tsukihara, T. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Conformational Changes in the alpha-Subunit Coupled to Binding of the beta(2)-Subunit of Tryptophan Synthase from Escherichia coli: Crystal Structure of the Tryptophan Synthase alpha-Subunit Alon
著者: Nishio, K. / Morimoto, Y. / Ishizuka, M. / Ogasahara, K. / Tsukihara, T. / Yutani, K.
履歴
登録2004年9月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,49023
ポリマ－57,5042
非ポリマー1,98621
水3,549197
1
A: Tryptophan synthase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,97714
ポリマ－28,7521
非ポリマー1,22513
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Tryptophan synthase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5139
ポリマ－28,7521
非ポリマー7618
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase alpha chain
ヘテロ分子

A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,98046
ポリマ－115,0084
非ポリマー3,97142
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_654-x+1,y,-z-11
Buried area18910 Å2
ΔGint-439 kcal/mol
Surface area42450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.774, 44.626, 71.716
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain


分子量: 28752.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PUC8PTRPA(WILD)-TRPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A877, tryptophan synthase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Ammonium sulfate, Sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月19日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.86 Å / Num. obs: 21699 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 7.9 / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BKS_A

解像度: 2.3→49.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1819184.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1112 5.1 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 21699 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.9615 Å2 / ksol: 0.364031 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.23 Å20 Å2-3.77 Å2
2---2.96 Å20 Å2
3----8.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3943 0 113 197 4253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 167 5 %
Rwork0.242 3150 -
obs-3150 90.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5LIGAND.PARAMLIGAND.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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