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万見
- PDB-1wpx: Crystal structure of carboxypeptidase Y inhibitor complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wpx
タイトルCrystal structure of carboxypeptidase Y inhibitor complexed with the cognate proteinase
要素
  • Carboxypeptidase Y
  • Carboxypeptidase Y inhibitor
キーワードHYDROLASE / Carboxypeptidase inhibitor / serine proteinase inhibitor / proteinase-inhibitor complex / phosphatidylethanolamine-binding protein / phospholipid
機能・相同性
機能・相同性情報


phytochelatin biosynthetic process / fungal-type vacuole lumen / carboxypeptidase C / serine-type carboxypeptidase activity / regulation of Ras protein signal transduction / peptidase inhibitor activity / fungal-type vacuole / regulation of proteolysis / zymogen activation / fungal-type vacuole membrane ...phytochelatin biosynthetic process / fungal-type vacuole lumen / carboxypeptidase C / serine-type carboxypeptidase activity / regulation of Ras protein signal transduction / peptidase inhibitor activity / fungal-type vacuole / regulation of proteolysis / zymogen activation / fungal-type vacuole membrane / macroautophagy / serine-type endopeptidase inhibitor activity / phospholipid binding / endoplasmic reticulum / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #410 / Propeptide, carboxypeptidase Y / Carboxypeptidase Y pro-peptide / Phosphatidylethanolamine-binding, conserved site / Serine carboxypeptidase, serine active site / Serine carboxypeptidases, serine active site. / Phosphatidylethanolamine-binding protein family signature. / Peptidase S10, serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site / Serine carboxypeptidase ...Helix Hairpins - #410 / Propeptide, carboxypeptidase Y / Carboxypeptidase Y pro-peptide / Phosphatidylethanolamine-binding, conserved site / Serine carboxypeptidase, serine active site / Serine carboxypeptidases, serine active site. / Phosphatidylethanolamine-binding protein family signature. / Peptidase S10, serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site / Serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site. / Phosphatidylethanolamine-binding Protein / PEBP-like / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Helix Hairpins / Alpha/Beta hydrolase fold / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxypeptidase Y / Carboxypeptidase Y inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mima, J. / Hayashida, M. / Fujii, T. / Narita, Y. / Hayashi, R. / Ueda, M. / Hata, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structure of the carboxypeptidase y inhibitor i(c) in complex with the cognate proteinase reveals a novel mode of the proteinase-protein inhibitor interaction
著者: Mima, J. / Hayashida, M. / Fujii, T. / Narita, Y. / Hayashi, R. / Ueda, M. / Hata, Y.
履歴
登録2004年9月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase Y
B: Carboxypeptidase Y inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,6227
ポリマ－71,7672
非ポリマー8565
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area23270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.129, 186.590, 65.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Carboxypeptidase Y / Carboxypeptidase YSCY


分子量: 47355.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00729, carboxypeptidase C
#2: タンパク質 Carboxypeptidase Y inhibitor / CPY inhibitor / Ic / IC / DKA1 protein / NSP1 protein / TFS1 protein


分子量: 24411.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P14306
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: 0.1M Sodium acetate, 1.95M ammonium sulfate, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→44.99 Å / Num. obs: 28017 / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→44.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1566324.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 2456 8.8 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 27780 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.4796 Å2 / ksol: 0.346374 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.93 Å20 Å20 Å2
2---7.25 Å20 Å2
3----0.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→44.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4960 0 52 51 5063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 179 3.9 %
Rwork0.261 4386 -
obs-4386 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CAPPING.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMCAPPING.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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