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- PDB-1wkr: Crystal structure of aspartic proteinase from Irpex lacteus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wkr
タイトルCrystal structure of aspartic proteinase from Irpex lacteus
要素
  • Polyporopepsin
  • pepstatin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


polyporopepsin / aspartic-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepstatin / Polyporopepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Irpex lacteus (ウスバタケ)
Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Fujimoto, Z. / Fujii, Y. / Kaneko, S. / Kobayashi, H. / Mizuno, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Aspartic Proteinase from Irpex lacteus in Complex with Inhibitor Pepstatin
著者: Fujimoto, Z. / Fujii, Y. / Kaneko, S. / Kobayashi, H. / Mizuno, H.
履歴
登録2004年6月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyporopepsin
I: pepstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4119
ポリマ－35,7382
非ポリマー6727
水12,647702
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.270, 78.898, 54.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Polyporopepsin / Aspartic proteinase


分子量: 35052.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Irpex lacteus (ウスバタケ) / 参照: UniProt: P17576, polyporopepsin
#2: タンパク質・ペプチド pepstatin


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 685.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized
由来: (合成) Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
参照: Pepstatin
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 702 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 50% saturated ammonium phosphate, 10mM sodium citrate-sulfate, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2001年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 77021 / Num. obs: 75525 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 8.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 7488 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4pep

4pep


解像度: 1.3→26.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 827198.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.171 3789 5 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs0.147 75485 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.3823 Å2 / ksol: 0.352801 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 10.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20.42 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.12 Å0.1 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→26.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2520 0 35 702 3257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.352.5
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.195 639 5.1 %
Rwork0.175 11862 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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