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- PDB-1wer: RAS-GTPASE-ACTIVATING DOMAIN OF HUMAN P120GAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wer
タイトルRAS-GTPASE-ACTIVATING DOMAIN OF HUMAN P120GAP
要素P120GAP
キーワードGTPASE ACTIVATION / RAS / GAP / SIGNAL TRANSDUCTION / GROWTH REGULATION / CANCER
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / mitotic cytokinesis / negative regulation of cell-matrix adhesion / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases ...regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / mitotic cytokinesis / negative regulation of cell-matrix adhesion / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ruffle / phosphotyrosine residue binding / EPHB-mediated forward signaling / Downstream signal transduction / GTPase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of RAS by GAPs / regulation of cell shape / GTPase binding / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / GTPase activity / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain profile. ...GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase activation protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Scheffzek, K. / Lautwein, A. / Kabsch, W. / Ahmadian, M.R. / Wittinghofer, A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the GTPase-activating domain of human p120GAP and implications for the interaction with Ras.
著者: Scheffzek, K. / Lautwein, A. / Kabsch, W. / Ahmadian, M.R. / Wittinghofer, A.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Study of the Ras-Gtpase-Activating Domain of Human P120Gap
著者: Scheffzek, K. / Lautwein, A. / Scherer, A. / Franken, S. / Wittinghofer, A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1988
タイトル: Molecular Cloning of Two Types of Gap Complementary DNA from Human Placenta
著者: Trahey, M. / Wong, G. / Halenbeck, R. / Rubinfeld, B. / Martin, G.A. / Ladner, M. / Long, C.M. / Crosier, W.J. / Watt, K. / Koths, K. / Mccormick, F.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1987
タイトル: A Cytoplasmic Protein Stimulates Normal N-Ras P21 Gtpase, But Does not Affect Oncogenic Mutants
著者: Trahey, M. / Mccormick, F.
履歴
登録1996年11月20日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P120GAP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2231
ポリマ－38,2231
非ポリマー00
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.200, 55.600, 142.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 P120GAP / GAP-334 / GAPETTE


分子量: 38223.277 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 714 - 1047 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOSOL / 遺伝子: GENE FRAGMENT OF P120GAP / 器官: PLACENTA / プラスミド: PTRCGAP-334
遺伝子 (発現宿主): GENE FRAGMENT OF P120GAP (POSITION 2258-3259)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DG103 / 参照: UniProt: P20936
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: SEE REFERENCE 1, pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: micro-seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
27-8.5 %PEG33501drop
350 mMMES1drop
4100 mM1dropMgCl2
5100 mMMES1reservoir
614-17 %PEG33501reservoir
7200 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月26日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 42457 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 97
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 714 - 717 (N-TERMINUS) AND 1042 - 1047 (C-TERMINUS) ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY AND WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL. RESIDUES 836 - 839 AND 982 - 988 SHOW WEAK ELECTRON ...詳細: RESIDUES 714 - 717 (N-TERMINUS) AND 1042 - 1047 (C-TERMINUS) ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY AND WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL. RESIDUES 836 - 839 AND 982 - 988 SHOW WEAK ELECTRON DENSITY FOR MAIN- AND SIDE-CHAIN ATOMS AND WERE MODELLED STEREOCHEMICALLY. THE SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES SHOW WEAK OR PARTIAL ELECTRON DENSITY: GLU 720, GLU 721, GLU 722, LYS 733, GLU 734, GLN 747, GLU 783, ARG 789, LYS 803, LYS 820, LYS 826, GLN 827, LYS 858, ARG 894, LYS 949, GLU 950, TYR 952, LYS 961, THR 989, ASP 990, ARG 993, ASP 994, GLU 1000, ASP 1007, GLU 1015, ARG 1016, LYS 1024, LYS 1025, ASN 1038.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 4074 10 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 40803 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2771 0 0 181 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.992
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.742.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 696 10.5 %
Rwork0.301 5917 -
obs--96.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.56
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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