[日本語] English
万見
- PDB-1wcj: Conserved Hypothetical Protein TM0487 from Thermotoga maritima -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wcj
タイトルConserved Hypothetical Protein TM0487 from Thermotoga maritima
要素HYPOTHETICAL PROTEIN TM0487
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / CONTAINS PAAD DOMAIN / SIMILAR TO PAAD PROTEIN / UNKNOWN ACTIVITY / ALPHA/BETA FOLD / JCSG / HYPOTHETICAL PROTEIN / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性: / Fe-S cluster assembly (FSCA) / MIP18 family-like / Iron-sulfur cluster assembly protein / Fe-S cluster assembly domain superfamily / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / MIP18 family-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法溶液NMR / distance geometry
Model type detailsMINIMIZED AVERAGE
データ登録者Almeida, M.S. / Peti, W. / Herrmann, T. / Wuthrich, K. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: NMR Structure of the Conserved Hypothetical Protein Tm0487 from Thermotoga Maritima: Implications for 216 Homologous Duf59 Proteins.
著者: Almeida, M.S. / Herrmann, T. / Peti, W. / Wilson, I.A. / Wuthrich, K.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2004
タイトル: 1H-, 13C- and 15N-NMR Assignment of the Conserved Hypothetical Protein Tm0487 from Thermotoga Maritima
著者: Almeida, M.S. / Peti, W. / Wuthrich, K.
履歴
登録2004年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL PROTEIN TM0487


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5171
ポリマ－11,5171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 20LOWEST R.M.S.D. TO THE MEAN STRUCTURE
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL PROTEIN TM0487


分子量: 11517.340 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-104 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONFORMER WITH THE LOWEST R.M.S.D. TO THE MEAN STRUCTURE.
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9WYV7
配列の詳細MET 1 AND PRO 2 ARE NOT INCLUDED IN THESE STRUCTURES. THE MET1 IS NOT PRESENT IN THE RECOMBINANT PROTEIN.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-RESOLVED [1H
1211H]-NOESY
1313D 13C-RESOLVED [1H
1411H]-NOESY
NMR実験の詳細Text: IT REPRESENTS THE CLOSEST CONFORMER TO THE MEAN.. THE SAMPLE WAS 13C AND 15N-LABELED.

-
試料調製

詳細内容: 90% H2O/10% D2O, 20 MM SODIUM PHOSPHATE
試料状態pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 900 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
OPALpR.KORADI,M.BILLETER,P.GUNTERT精密化
ATNOS/C構造決定
ID/DYANA構造決定
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
詳細: THIS STRUCTURE WAS ENERGY-MINIMIZED IN A WATER SHELL USING THE AMBER FORCE FIELD.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST R.M.S.D. TO THE MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る