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- PDB-1wau: Structure of KDPG Aldolase E45N mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wau
タイトルStructure of KDPG Aldolase E45N mutant
要素KHG/KDPG ALDOLASE
キーワードLYASE / KDPG ALDOLASE / ESCHERICHIA COLI / E45N MUTANT / MULTIFUNCTIONAL ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


(4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / (4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / Entner-Doudoroff pathway through 6-phosphogluconate / (R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / oxo-acid-lyase activity / metabolic process / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity ...(4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / (4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / Entner-Doudoroff pathway through 6-phosphogluconate / (R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / oxo-acid-lyase activity / metabolic process / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase activity / aldehyde-lyase activity / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KDPG/KHG aldolase, active site 2 / KDPG and KHG aldolases Schiff-base forming residue. / KDPG/KHG aldolase, active site 1 / KDPG and KHG aldolases active site. / KDPG/KHG aldolase / KDPG and KHG aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KHG/KDPG aldolase / KHG/KDPG aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Merkel, A.B. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2006
タイトル: Mechanism of the Class I Kdpg Aldolase.
著者: Fullerton, S.W.B. / Griffiths, J.S. / Merkel, A.B. / Cheriyan, M. / Wymer, N.J. / Hutchins, M.J. / Fierke, C.A. / Toone, E.J. / Naismith, J.H.
履歴
登録2004年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KHG/KDPG ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3862
ポリマ－22,2901
非ポリマー961
水1,838102
1
A: KHG/KDPG ALDOLASE
ヘテロ分子

A: KHG/KDPG ALDOLASE
ヘテロ分子

A: KHG/KDPG ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1586
ポリマ－66,8703
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.195, 105.195, 51.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2040-

HOH

21A-2058-

HOH

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要素

#1: タンパク質 KHG/KDPG ALDOLASE / 4-HYDROXY-2-OXOGLUTARATE ALDOLASE / 2-KETO-4-HYDROXYGLUTARATE ALDOLASE / KHG-ALDOLASE / 2-DEHYDRO-3- ...4-HYDROXY-2-OXOGLUTARATE ALDOLASE / 2-KETO-4-HYDROXYGLUTARATE ALDOLASE / KHG-ALDOLASE / 2-DEHYDRO-3-DEOXY-PHOSPHOGLUCONATE ALDOLASE / PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYGLUCONATE ALDOLASE / PHOSPHO-2-KETO-3-DEOXYGLUCONATE ALDOLASE / 2-KETO-3-DEOXY-6-PHOSPHOGLUCONATE ALDOLASE


分子量: 22289.941 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET30B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P10177, UniProt: P0A955*PLUS, 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase, 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE GLU 45 ASN, CHAIN A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 8
詳細: 0.1M AMMONIUM SULPHATE, 15% PEG4000, 10MM TRIS, PH8.0, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.55 Å / Num. obs: 15069 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 93.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0007精密化
d*TREKデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EUA

1eua


解像度: 2.8→91.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 25.119 / SU ML: 0.274 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.595 / ESU R Free: 0.326 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 380 4.6 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.174 7816 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.56 Å20.78 Å20 Å2
2--1.56 Å20 Å2
3----2.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1565 0 5 102 1672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0221597
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3111.9992175
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9035212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.27124.70651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.70915265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.093157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021167
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3030.2904
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.21114
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3590.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5690.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4410.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0011.51092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71321702
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8973578
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7434.5473
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.459 23
Rwork0.32 569
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -36.0048 Å / Origin y: -19.3135 Å / Origin z: 9.4543 Å
111213212223313233
T-0.0725 Å20.0261 Å20.0059 Å2--0.0848 Å20.0134 Å2---0.0887 Å2
L0.8646 °20.7431 °2-0.1001 °2-1.302 °20.2246 °2--0.7354 °2
S-0.0153 Å °0.0373 Å °-0.0576 Å °-0.0565 Å °0.0432 Å °-0.1462 Å °-0.0389 Å °0.0177 Å °-0.028 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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