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万見
- PDB-1wak: X-ray structure of SRPK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wak
タイトルX-ray structure of SRPK1
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE SPRK1
キーワードTRANSFERASE / SRPK / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ALTERNATIVE SPLICING / ATP-BINDING / CHROMOSOME PARTITION / DIFFERENTIATION / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEAR PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm DNA condensation / regulation of mRNA processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / positive regulation of viral genome replication / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / RNA splicing / chromosome segregation ...sperm DNA condensation / regulation of mRNA processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / positive regulation of viral genome replication / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / RNA splicing / chromosome segregation / nuclear matrix / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / nuclear speck / protein phosphorylation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SRSF protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Ngo, J.C. / Gullingsrud, J. / Chakrabarti, S. / Nolen, B. / Aubol, B.E. / Fu, X.D. / Adams, J.A. / Mccammon, J.A. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Sr Protein Kinase 1 is Resilient to Inactivation.
著者: Ngo, J.C. / Gullingsrud, J. / Giang, K. / Yeh, M.J. / Fu, X.D. / Adams, J.A. / Mccammon, J.A. / Ghosh, G.
履歴
登録2004年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE SPRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5366
ポリマ－45,2261
非ポリマー3105
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.113, 75.113, 313.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE SPRK1 / SRPK1 / SRPK1A PROTEIN KINASE / SERINE/ARGININE-RICH PROTEIN SPECIFIC KINASE 1 / SR-PROTEIN- ...SRPK1 / SRPK1A PROTEIN KINASE / SERINE/ARGININE-RICH PROTEIN SPECIFIC KINASE 1 / SR-PROTEIN-SPECIFIC KINASE 1 / SFRS PROTEIN KINASE 1


分子量: 45225.598 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 42-256,474-655 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96SB4, EC: 2.7.1.37, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN THE REGULATORY NETWORK FOR SPLICING, CONTROLLING THE INTRANUCLEAR DISTRIBUTION OF ...INVOLVED IN THE REGULATORY NETWORK FOR SPLICING, CONTROLLING THE INTRANUCLEAR DISTRIBUTION OF SPLICING FACTORS IN INTERPHASE CELLS AND THE REORGANIZATION OF NUCLEAR SPECKLES DURING MITOSIS
配列の詳細PROTEIN SEQUENCE FROM NCBI (PROTEIN)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.4 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 100 MM SODIUM CITRATE(PH5.6), 200 MM AMMONIUM ACETATE, 15%PEG 3350, pH 5.60

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→30 Å / Num. obs: 562787 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.73→1.82 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 5.87 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.73→19.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 388359.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 2556 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 50704 90.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.2953 Å2 / ksol: 0.355265 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.28 Å20.26 Å20 Å2
2--2.28 Å20 Å2
3----4.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→19.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2863 0 20 297 3180
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.212.5
LS精密化 シェル解像度: 1.73→1.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 323 4.9 %
Rwork0.226 6281 -
obs--72.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ALL.PARALL.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ACETATE.PARACETATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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