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万見
- PDB-1w7b: Annexin A2: Does it induce membrane aggregation by a new multimer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w7b
タイトルAnnexin A2: Does it induce membrane aggregation by a new multimeric state of the protein.
要素ANNEXIN A2
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN / ANNEXINS / CALCIUM-BINDING PROTEINS / MEMBRANE-BINDING PROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair ...: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / : / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of exocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / response to activity / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / midbody / protease binding / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / vesicle / early endosome / endosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Rosengarth, A. / Luecke, H.
引用ジャーナル: Annexins / 年: 2004
タイトル: Annexin A2: Does It Induce Membrane Aggregation by a New Multimeric State of the Protein
著者: Rosengarth, A. / Luecke, H.
履歴
登録2004年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANNEXIN A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7191
ポリマ－38,7191
非ポリマー00
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.352, 62.834, 119.017
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ANNEXIN A2 / ANNEXIN II / LIPOCORTIN II / CALPACTIN I HEAVY CHAIN / CHROMOBINDIN 8 / P36 / PROTEIN I / PLACENTAL ...ANNEXIN II / LIPOCORTIN II / CALPACTIN I HEAVY CHAIN / CHROMOBINDIN 8 / P36 / PROTEIN I / PLACENTAL ANTICOAGULANT PROTEIN IV / PAP-IV


分子量: 38719.098 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSE420/ANXA2 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 参照: UniProt: P07355
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION ALA 65 GLU IN CHAIN A CALCIUM-REGULATED MEMBRANE-BINDING PROTEIN WHOSE AFFINITY ...ENGINEERED MUTATION ALA 65 GLU IN CHAIN A CALCIUM-REGULATED MEMBRANE-BINDING PROTEIN WHOSE AFFINITY FOR CALCIUM IS GREATLY ENHANCED BY ANIONIC PHOSPHOLIPIDS. IT BINDS TWO CALCIUM IONS WITH HIGH AFFINITY.
配列の詳細OUR SEQUENCE STARTS AT RESIDUE PRO21 BECAUSE NO ELECTRON DENSITY FOR THE FIRST 20 AMINO ACIDS WAS VISIBLE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 2.5 M NACL 0.1 M ACETATE PH 4.5 0.2 M LI2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→99 Å / Num. obs: 59682 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 39
反射 シェル解像度: 1.52→1.55 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.91 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 88.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.52→30.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 76710.56 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIUM LIKELYHOOD
詳細: NO ELECTRON DENSITY FOR THE FIRST 20 AMINO ACIDS WAS VISIBLE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 4968 10.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 49336 87 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.2515 Å2 / ksol: 0.356357 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.19 Å20 Å20 Å2
2--8.74 Å20 Å2
3----4.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→30.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2562 0 0 351 2913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 1.52→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 490 10.3 %
Rwork0.319 4289 -
obs--68.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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