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- PDB-1w4r: Structure of a type II thymidine kinase with bound dTTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w4r
タイトルStructure of a type II thymidine kinase with bound dTTP
要素THYMIDINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / TYPE II
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA synthesis involved in mitotic DNA replication / thymidine biosynthetic process / thymidine metabolic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / Pyrimidine salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / G1/S-Specific Transcription / protein homotetramerization / phosphorylation ...DNA synthesis involved in mitotic DNA replication / thymidine biosynthetic process / thymidine metabolic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / Pyrimidine salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / G1/S-Specific Transcription / protein homotetramerization / phosphorylation / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Thymidine kinase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Birringer, M.S. / Claus, M.T. / Folkers, G. / Kloer, D.P. / Schulz, G.E. / Scapozza, L.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2005
タイトル: Structure of a Type II Thymidine Kinase with Bound Dttp
著者: Birringer, M.S. / Claus, M.T. / Folkers, G. / Kloer, D.P. / Schulz, G.E. / Scapozza, L.
履歴
登録2004年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE KINASE
B: THYMIDINE KINASE
C: THYMIDINE KINASE
D: THYMIDINE KINASE
E: THYMIDINE KINASE
F: THYMIDINE KINASE
G: THYMIDINE KINASE
H: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,84225
ポリマ－174,3078
非ポリマー4,53517
水14,304794
1
A: THYMIDINE KINASE
B: THYMIDINE KINASE
C: THYMIDINE KINASE
D: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,34412
ポリマ－87,1544
非ポリマー2,1908
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10450 Å2
ΔGint-16.2 kcal/mol
Surface area31630 Å2
手法PISA
2
E: THYMIDINE KINASE
F: THYMIDINE KINASE
G: THYMIDINE KINASE
H: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,49813
ポリマ－87,1544
非ポリマー2,3459
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8850 Å2
ΔGint-29.7 kcal/mol
Surface area31340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.496, 122.920, 115.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.545498, -0.763843, 0.344928), (-0.755071, 0.269291, -0.597788), (0.36373, -0.586537, -0.723653)113.444, 83.061, 32.641
3given(-0.873078, 0.2695, 0.406331), (0.262291, -0.442909, 0.857342), (0.411021, 0.855103, 0.316007)41.843, 107.866, -83.117
4given(0.424704, 0.487538, -0.762845), (0.485981, -0.833694, -0.262254), (-0.763838, -0.259348, -0.591008)-20.772, 130.299, 44.409
5given(-0.261718, -0.138417, -0.955167), (0.112513, -0.98729, 0.112243), (-0.958564, -0.078093, 0.273966)90.743, 137.546, -4.79
6given(-0.28316, 0.790217, 0.543486), (0.798022, -0.120184, 0.590522), (0.531959, 0.600926, -0.59658)-42.478, 54.693, -13.331
7given(-0.141097, -0.171068, 0.975104), (-0.942272, 0.32533, -0.079272), (-0.303669, -0.929998, -0.207096)-2.741, 68.107, 70.162
8given(0.674675, -0.480474, -0.56032), (0.032427, 0.777684, -0.627819), (0.737402, 0.405404, 0.540264)88.57, 60.826, -57.872

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要素

#1: タンパク質
THYMIDINE KINASE


分子量: 21788.426 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04183, thymidine kinase
#2: 化合物
ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DTU / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / ジチオエリトリト-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 794 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CONSTRUCT CONSISTS OF RESIDUES 15-194 OF THE NATIVE PROTEIN PLUS AN N-TERMINAL EXTENSION OF 15 ...CONSTRUCT CONSISTS OF RESIDUES 15-194 OF THE NATIVE PROTEIN PLUS AN N-TERMINAL EXTENSION OF 15 RESIDUES CONTAINING A HIS6-TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.20

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9794, 1.277, 0.9196
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
21.2771
30.91961
反射解像度: 1.83→40 Å / Num. obs: 140080 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.83→1.95 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.83→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 7423 5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
obs0.16 140080 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10106 0 248 794 11148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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