PDB-1w0b: Solution structure of the human alpha-hemoglobin stabilizing prot...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1w0b

タイトル

Solution structure of the human alpha-hemoglobin stabilizing protein (AHSP) P30A mutant

要素

ALPHA-HEMOGLOBIN STABILIZING PROTEIN

キーワード

CHAPERONE / AHSP P30A MUTANT NMR STRUCTURE / PROLINE CIS/TRANS ISOMERIZATION / ALPHA-THALASSAEMIA / ALPHA-HEMOGLOBIN BINDING

機能・相同性

機能・相同性情報

hemoglobin metabolic process / hemoglobin binding / hemoglobin complex / hemopoiesis / erythrocyte differentiation / unfolded protein binding / protein folding / protein stabilization / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

HOMO SAPIENS (ヒト)

手法

溶液NMR / CNS

データ登録者

Santiveri, C.M. / Perez-Canadillas, J.M. / Vadivelu, M.K. / Allen, M.D. / Rutherford, T.J. / Watkins, N.A. / Bycroft, M.

引用

ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2004
タイトル: NMR structure of the alpha-hemoglobin stabilizing protein: insights into conformational heterogeneity and binding.
著者: Santiveri, C.M. / Perez-Canadillas, J.M. / Vadivelu, M.K. / Allen, M.D. / Rutherford, T.J. / Watkins, N.A. / Bycroft, M.

履歴

登録	2004年6月1日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2004年6月10日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年5月8日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2018年1月24日	Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.4	2018年5月2日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_nmr_spectrometer Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.5	2024年5月15日	Group: Data collection / Database references / Other カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1w0b.cif.gz	641.6 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1w0b.ent.gz	536.8 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1w0b.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	1w0b_validation.pdf.gz	349.2 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	1w0b_full_validation.pdf.gz	532.7 KB	表示
XML形式データ	1w0b_validation.xml.gz	42.7 KB	表示
CIF形式データ	1w0b_validation.cif.gz	66.5 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w0/1w0b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w0/1w0b	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1w09C 1w0aC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5jvo-d 1pv3-d 4i0x-3 1lvf-2 6wjo-d 5z8q-d 2rkz-4 1iz6-2 1k05-1 6dkm-4 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#32 - 2002年8月シャペロン (Chaperones) 類似性 (1)

登録構造単位

A: ALPHA-HEMOGLOBIN STABILIZING PROTEIN

11.8 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	20 / 40	NO DISTANCE VIOLATIONS WERE GREATER THAN 0.3 A NO ANGLE VIOLATIONS WERE GREATER THAN 5.0 DEGREES, AND NO RDC VIOLATIONS WERE GREATER THAN 2.5 HZ
代表モデル	モデル #1

#1: タンパク質	ALPHA-HEMOGLOBIN STABILIZING PROTEIN / ERYTHROID ASSOCIATED FACTOR / ERYTHROID DIFFERENTIATION RELATED FACTOR 分子量: 11782.209 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PRO 30 OF HUMAN AHSP HAS BEEN MUTATED TO ALA / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSET (A) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9NZD4
構成要素の詳細	ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, PRO 30 TO ALA ACTS AS A CHAPERONE TO PREVENT THE HARMFUL ...ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, PRO 30 TO ALA ACTS AS A CHAPERONE TO PREVENT THE HARMFUL AGGREGATION OF ALPHA-HEMOGLOBIN DURING NORMAL ERYTHROID CELL DEVELOPMENT.

#1: タンパク質

ALPHA-HEMOGLOBIN STABILIZING PROTEIN / ERYTHROID ASSOCIATED FACTOR / ERYTHROID DIFFERENTIATION RELATED FACTOR

分子量: 11782.209 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PRO 30 OF HUMAN AHSP HAS BEEN MUTATED TO ALA / 由来: (組換発現)

HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSET (A) / 発現宿主:

ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9NZD4

構成要素の詳細

ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, PRO 30 TO ALA ACTS AS A CHAPERONE TO PREVENT THE HARMFUL ...

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	HSQC
1	2	1	HNCA
1	3	1	HN(CO)CA
1	4	1	CBCA(CO)NH
2	5	1	DQF-COSY
2	6	1	TOCSY
2	7	1	HSQC
2	8	1	NOESY
2	9	1	3D-15N-HSQC-NOESY
2	10	1	3D- 13C-HSQC-NOESY

NMR実験の詳細

Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY

-
試料調製

試料状態

Conditions-ID	イオン強度	pH	圧 (kPa)	温度 (K)
1	120 mM	6	1.0 atm	298.0 K
2	120 mM	6	1.0 atm	298.0 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター

タイプ	製造業者	モデル	磁場強度 (MHz)	Spectrometer-ID
Bruker AVANCE	Bruker	AVANCE	600	1
Bruker AVANCE	Bruker	AVANCE	800	2

-
解析

NMR software

名称	バージョン	開発者	分類
CNS		BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN	精密化
NMRPipe			構造決定
ANSIG	WINDOWS		構造決定

精密化

手法: CNS / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: NO DISTANCE VIOLATIONS WERE GREATER THAN 0.3 A NO ANGLE VIOLATIONS WERE GREATER THAN 5.0 DEGREES, AND NO RDC VIOLATIONS WERE GREATER THAN 2.5 HZ
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

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