[日本語] English
万見
- PDB-1vdf: ASSEMBLY DOMAIN OF CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vdf
タイトルASSEMBLY DOMAIN OF CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
要素CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
キーワードEXTRACELLULAR MATRIX PROTEIN / ASSEMBLY DOMAIN / CARTILAGE / OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tendon development / negative regulation of hemostasis / cartilage homeostasis / Integrin cell surface interactions / ECM proteoglycans / vascular associated smooth muscle contraction / chondrocyte development / bone growth / vascular associated smooth muscle cell development / musculoskeletal movement ...tendon development / negative regulation of hemostasis / cartilage homeostasis / Integrin cell surface interactions / ECM proteoglycans / vascular associated smooth muscle contraction / chondrocyte development / bone growth / vascular associated smooth muscle cell development / musculoskeletal movement / BMP binding / chondrocyte proliferation / growth plate cartilage development / endochondral bone growth / positive regulation of chondrocyte proliferation / vitamin D binding / regulation of bone mineralization / muscle cell development / heparan sulfate proteoglycan binding / bone morphogenesis / collagen fibril organization / limb development / proteoglycan binding / cartilage development / extracellular matrix structural constituent / artery morphogenesis / neuromuscular process / skin development / bone mineralization / fibronectin binding / protein secretion / response to unfolded protein / BMP signaling pathway / collagen binding / extracellular matrix / ossification / skeletal system development / protein processing / multicellular organism growth / protein homooligomerization / platelet aggregation / blood coagulation / cellular senescence / integrin binding / heparin binding / regulation of gene expression / protease binding / : / apoptotic process / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #10 / Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / : / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #10 / Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / : / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Calcium-binding EGF domain / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cartilage oligomeric matrix protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Malashkevich, V.N.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: The crystal structure of a five-stranded coiled coil in COMP: a prototype ion channel?
著者: Malashkevich, V.N. / Kammerer, R.A. / Efimov, V.P. / Schulthess, T. / Engel, J.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Study of the Pentamerizing Domain from Cartilage Oligomeric Matrix Protein: A Five-Stranded Alpha-Helical Bundle
著者: Efimov, V.P. / Engel, J. / Malashkevich, V.N.
履歴
登録1996年9月12日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
B: CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
C: CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
D: CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
E: CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5316
ポリマ－26,4965
非ポリマー351
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11560 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area11730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.470, 49.470, 54.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.84, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
CARTILAGE OLIGOMERIC MATRIX PROTEIN / COMP


分子量: 5299.129 Da / 分子数: 5 / 断片: ASSEMBLY DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PENTAMERIC COILED-COIL / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: CARTILAGE / 細胞株: BL21 / プラスミド: PET-3B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P35444
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 % / 解説: MOLECULAR REPLACEMENT WAS NOT USED.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 17% PEG-1500, 50 MM NA-PI, PH 6.0, 0.5M NACL, HANGING DROP, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Efimov, V.P., (1996) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 24, 259.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116-17 %PEG15001reservoir
20.5 M1reservoirNaCl
350 mMsodium phosphate1reservoir
413 mg/mlprotein1drop
510 mMTris-HCl1drop
6200 mM1dropNaCl
716-17 %PEG15001drop
80.5 M1dropNaCl
950 mMsodium phosphate1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 279 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→25 Å / Num. obs: 12978 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 31.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.21 / % possible all: 81
反射
*PLUS
Num. measured all: 46638

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
TNT精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.05→8 Å / Isotropic thermal model: TNT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: MET 27 AND GLY 72 ARE DISORDERED IN ALL FIVE CHAINS OF THE CRYSTAL STRUCTURE. ALTHOUGH THEY WERE MODELED BASED ON THE EXISTING MAP, THEIR CONFORMATIONS ARE NOT SECURE. GLU 28 IN CHAIN D HAS ...詳細: MET 27 AND GLY 72 ARE DISORDERED IN ALL FIVE CHAINS OF THE CRYSTAL STRUCTURE. ALTHOUGH THEY WERE MODELED BASED ON THE EXISTING MAP, THEIR CONFORMATIONS ARE NOT SECURE. GLU 28 IN CHAIN D HAS UNFAVORABLE PHI-PSI TORSION ANGLES. IT IS POORLY DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAP.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.176 --
all-12978 -
obs-12978 95.1 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 171.3 Å2 / ksol: 0.826 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1830 0 1 169 2000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01236800.02
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.4349301.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.99234015
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0061600.02
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0084900.02
X-RAY DIFFRACTIONt_it6.06186.67
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.035440.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0080.02

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る