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- PDB-1vb2: T=1 capsid structure of Sesbania mosaic virus coat protein deleti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vb2
タイトルT=1 capsid structure of Sesbania mosaic virus coat protein deletion mutant CP-N(delta)65-D146N-D149N
要素coat protein
キーワードVIRUS / T=1 capsids / Calcium mutant / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Plant viruses icosahedral capsid proteins 'S' region signature. / Icosahedral viral capsid protein, S domain / Viral coat protein (S domain) / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sesbania mosaic virus (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Sangita, V. / Lokesh, G.L. / Satheshkumar, P.S. / Vijay, C.S. / Saravanan, V. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: T=1 capsid structures of Sesbania mosaic virus coat protein mutants: determinants of T=3 and T=1 capsid assembly
著者: Sangita, V. / Lokesh, G.L. / Satheshkumar, P.S. / Vijay, C.S. / Saravanan, V. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.
履歴
登録2004年2月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4691
ポリマ－21,4691
非ポリマー00
水52229
1
A: coat protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,288,15560
ポリマ－1,288,15560
非ポリマー00
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: coat protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 107 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,3465
ポリマ－107,3465
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: coat protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 129 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,8156
ポリマ－128,8156
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: coat protein
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.29 MDa, 60 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,288,15560
ポリマ－1,288,15560
非ポリマー00
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)188.484, 187.569, 188.826
Angle α, β, γ (deg.)119.76, 61.82, 88.96
Int Tables number1
Space group name H-MP1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
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58generate(-0.99903425, -0.0135817, 0.04178633), (-0.0135817, -0.80899477, -0.58765892), (0.04178633, -0.58765892, 0.80802902)
59generate(-0.4877834, 0.52731822, -0.69570313), (-0.53874358, -0.8089154, -0.23539589), (-0.68689352, 0.25998339, 0.67866481)
60generate(0.39896423, 0.01485817, -0.9168461), (-0.87453432, -0.29447372, -0.38532448), (-0.2757123, 0.95554407, -0.10449051)

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要素

#1: タンパク質 coat protein


分子量: 21469.244 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 66-268 / 変異: D146N/D149N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sesbania mosaic virus (ウイルス) / 属: Sobemovirus / プラスミド: pRSET C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EB06
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, Magnesium Chloride, Isopropanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→16 Å / Num. all: 282321 / Num. obs: 266680 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.329 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
GLRF位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→15.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 248573.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 11552 5 %RANDOM
Rwork0.261 ---
obs0.261 232314 91.3 %-
all-266680 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.233376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.85 Å2-3.59 Å2-9.52 Å2
2---1.49 Å21.83 Å2
3----2.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→15.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1398 0 0 29 1427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.842.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 1846 5.1 %
Rwork0.35 34489 -
obs--85.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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