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万見
- PDB-1uwf: 1.7 A resolution structure of the receptor binding domain of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uwf
タイトル1.7 A resolution structure of the receptor binding domain of the FimH adhesin from uropathogenic E. coli
要素FIMH PROTEIN
キーワードCELL ADHESION / BACTERIAL ADHESIN / CARBOHYDRATE RECOGNITION / ADHERENCE TO MAMMALIAN CELLS / IG-VARIABLE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
butyl alpha-D-mannopyranoside / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Bouckaert, J. / Berglund, J. / Genst, E.D. / Cools, L. / Hung, C.-S. / Wuhrer, M. / Zavialov, A. / Langermann, S. / Hultgren, S. / Wyns, L. ...Bouckaert, J. / Berglund, J. / Genst, E.D. / Cools, L. / Hung, C.-S. / Wuhrer, M. / Zavialov, A. / Langermann, S. / Hultgren, S. / Wyns, L. / Oscarson, S. / Knight, S.D. / De Greve, H.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2005
タイトル: Receptor Binding Studies Disclose a Novel Class of High-Affinity Inhibitors of the Escherichia Coli Fimh Adhesin.
著者: Bouckaert, J. / Berglund, J. / Schembri, M. / De Genst, E. / Cools, L. / Wuhrer, M. / Hung, C. / Pinkner, J. / Slattegard, R. / Zavialov, A. / Choudhury, D. / Langermann, S. / Hultgren, S.J. ...著者: Bouckaert, J. / Berglund, J. / Schembri, M. / De Genst, E. / Cools, L. / Wuhrer, M. / Hung, C. / Pinkner, J. / Slattegard, R. / Zavialov, A. / Choudhury, D. / Langermann, S. / Hultgren, S.J. / Wyns, L. / Klemm, P. / Oscarson, S. / Knight, S.D. / De Greve, H.
履歴
登録2004年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2453
ポリマ－16,9171
非ポリマー3282
水5,531307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)39.906, 41.636, 97.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FIMH PROTEIN / FIMH


分子量: 16916.828 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL LECTIN DOMAIN, RESIDUES 22-179 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: J96 / プラスミド: PMMB91 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600
Variant (発現宿主): F-SUPE44 LACY1 THR-1 LEUB6 MCRB THI-1 FHUA21 HSDR LAMBDA
参照: UniProt: P08191
#2: 糖 ChemComp-DEG / butyl alpha-D-mannopyranoside / BUTYL-A-D-MANNOSE / butyl alpha-D-mannoside / butyl D-mannoside / butyl mannoside / ブチルα-D-マンノピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 236.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H20O6
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUES 22-179 IN THE COMPND RECORD CORRESPOND TO RESIDUES 1-158 OF THE MATURE FIMH PROTEIN AND ...RESIDUES 22-179 IN THE COMPND RECORD CORRESPOND TO RESIDUES 1-158 OF THE MATURE FIMH PROTEIN AND THUS TO THE LECTIN DOMAIN OF THE ADHESIN.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.5 % / 解説: DATA WERE COLLECTED AT THE APS, CHICAGO, USA
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.1 MM PROTEIN, 0.1 M HEPES PH 7.5, 10 % PEG6000, 5% V/V MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1.488
検出器検出器: CCD / 日付: 2000年12月15日
放射モノクロメーター: CARBON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→39 Å / Num. obs: 18597 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 27.25
反射 シェル解像度: 1.69→1.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.196 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QUN

1qun


解像度: 1.69→38.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1034321.06 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2181 1564 8.4 %RANDOM
Rwork0.1791 ---
obs0.1791 18545 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 76.7495 Å2 / ksol: 0.371833 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.49 Å20 Å20 Å2
2---1.44 Å20 Å2
3----4.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→38.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1196 0 22 307 1525
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.69→1.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.137 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.454 11 0.4 %
Rwork0.257 2972 -
obs--96.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2GOL.PARGOL.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DEG.PARDEG.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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