[日本語] English
万見
- PDB-1utu: Crystal structure of novel protein EMSY truncate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1utu
タイトルCrystal structure of novel protein EMSY truncate
要素EMSY
キーワードCHROMATIN REGULATOR / CHROMATIN REGULATORS / ROYAL FAMILY DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
ENT domain / ENT domain / BRCA2-interacting transcriptional repressor EMSY / ENT domain / EMSY N-terminal (ENT) domain profile. / ENT / ENT domain-like superfamily / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BRCA2-interacting transcriptional repressor EMSY / BRCA2-interacting transcriptional repressor EMSY
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chavali, G.B. / Basu, B.P. / Doherty, A.J.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2005
タイトル: Binding of Emsy to Hp1Beta: Implications for Recruitment of Hp1Beta and Bs69.
著者: Ekblad, C.M. / Chavali, G.B. / Basu, B.P. / Freund, S.M. / Veprintsev, D. / Hughes-Davies, L. / Kouzarides, T. / Doherty, A.J. / Itzhaki, L.S.
履歴
登録2003年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EMSY
B: EMSY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4722
ポリマ－24,4722
非ポリマー00
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.178, 32.642, 51.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 EMSY


分子量: 12236.197 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TE50, UniProt: Q7Z589*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細EMSY PROTEIN IS AMPLIFIED IN BREAST CANCER AND INTERACTS WITH BRCA2. THE EMSY N TERMINAL (ENT) ...EMSY PROTEIN IS AMPLIFIED IN BREAST CANCER AND INTERACTS WITH BRCA2. THE EMSY N TERMINAL (ENT) DOMAIN IS FOUND IN OTHER VERTEBRATE AND PLANT PROTEINS OF UNKNOWN FUNCTION, AND HAS A COMPLETELY CONSERVED HISTIDINE RESIDUE THAT MAY BE FUNCTIONALLY IMPORTANT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.1 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.2M NACL, 20% PEG 3350, PH 6.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年10月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→27.6 Å / Num. obs: 9491 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 10.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 88.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→27.58 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 876027.55 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 11,106 IN CHAIN A AND 10, 104 IN CHAIN B WERE MODELED AS ALANINES. RESIDUES 1-10, 107- 108 IN CHAIN A AND 1-9, 105-108 IN CHAIN B WERE NOT OBSERVED IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 524 4.9 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 10796 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.81 Å20 Å2-1.34 Å2
2--3.71 Å20 Å2
3----0.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1503 0 0 132 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 87 5.2 %
Rwork0.265 1601 -
obs--86.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る