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万見
- PDB-1uz3: Crystal structure of novel protein EMSY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uz3
タイトルCrystal structure of novel protein EMSY
要素EMSY PROTEIN
キーワードCHROMATIN REGULATOR / CHROMATIN REGULATORS / ROYAL FAMILY DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization / DNA修復 / regulation of DNA-templated transcription / 核質 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
ENT domain / ENT domain / BRCA2-interacting transcriptional repressor EMSY / ENT domain / EMSY N-terminal (ENT) domain profile. / ENT / ENT domain-like superfamily / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BRCA2-interacting transcriptional repressor EMSY / BRCA2-interacting transcriptional repressor EMSY
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Chavali, G.B. / Basu, B.P. / Doherty, A.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of the Ent Domain of Human Emsy.
著者: Chavali, G.B. / Ekblad, C.M. / Basu, B.P. / Brissett, N.C. / Veprintsev, D. / Hughes-Davies, L. / Kouzarides, T. / Itzhaki, L.S. / Doherty, A.J.
履歴
登録2004年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EMSY PROTEIN
B: EMSY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9502
ポリマ－22,9502
非ポリマー00
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)31.643, 55.538, 51.278
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 EMSY PROTEIN


分子量: 11475.146 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TE50, UniProt: Q7Z589*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細EMSY PROTEIN IS AMPLIFIED IN BREAST CANCER AND INTERACTS WITH BRCA2. THE EMSY N TERMINAL (ENT) ...EMSY PROTEIN IS AMPLIFIED IN BREAST CANCER AND INTERACTS WITH BRCA2. THE EMSY N TERMINAL (ENT) DOMAIN IS FOUND IN OTHER VERTEBRATE AND PLANT PROTEINS OF UNKNOWN FUNCTION, AND HAS A COMPLETELY CONSERVED HISTIDINE RESIDUE THAT MAY BE FUNCTIONALLY IMPORTANT.
配列の詳細FIRST TWO RESIDUES IN THE GIVEN IN THE SEQUENCE GLY-SER ARE FROM THE CLEAVED HIS-TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.3 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M HEPES PH 6.5, 18% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月9日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→19.49 Å / Num. obs: 71522 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 1.1→1.16 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
ACORN位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS / 解像度: 1.1→10 Å / Num. parameters: 17472 / Num. restraintsaints: 20167 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: RESIDUES 1, 99 AND 100 ARE DISORDERED IN CHAIN B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1992 2188 3.2 %RANDOM
all0.1449 69291 --
obs0.1509 -96.5 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1941
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1563 0 0 358 1921
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0275
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.073
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.057
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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