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- PDB-1usn: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN FIBROBLAST STR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1usn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN FIBROBLAST STROMELYSIN-1 INHIBITED WITH THIADIAZOLE INHIBITOR PNU-142372
要素STROMELYSIN-1
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE / FIBROBLAST / COLLAGEN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide ...stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / EGFR Transactivation by Gastrin / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / cellular response to amino acid stimulus / protein catabolic process / positive regulation of protein-containing complex assembly / metalloendopeptidase activity / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IN9 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Finzel, B.C. / Bryant Junior, G.L. / Baldwin, E.T.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Structural characterizations of nonpeptidic thiadiazole inhibitors of matrix metalloproteinases reveal the basis for stromelysin selectivity.
著者: Finzel, B.C. / Baldwin, E.T. / Bryant Jr., G.L. / Hess, G.F. / Wilks, J.W. / Trepod, C.M. / Mott, J.E. / Marshall, V.P. / Petzold, G.L. / Poorman, R.A. / O'Sullivan, T.J. / Schostarez, H.J. / Mitchell, M.A.
履歴
登録1998年6月9日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3408
ポリマ－18,5961
非ポリマー7447
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子

A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子

A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,01924
ポリマ－55,7873
非ポリマー2,23221
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-260 kcal/mol
Surface area24820 Å2
手法PISA
3
A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子

A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,67916
ポリマ－37,1912
非ポリマー1,48814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_565x-y+2/3,-y+4/3,-z+1/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.120, 72.120, 192.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-262-

ZN

21A-263-

HOH

31A-359-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 STROMELYSIN-1 / MATRIX METALLOPROTEINASE-3 / PROTEOGLYCANASE


分子量: 18595.684 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN RESIDUES 83 - 247 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: FIBROBLAST / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-IN9 / 2-[3-(5-MERCAPTO-[1,3,4]THIADIAZOL-2YL)-UREIDO]-N-METHYL-3-PENTAFLUOROPHENYL-PROPIONAMIDE / PNU-142372 / PNU-142372


分子量: 427.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H10F5N5O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.38 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION., pH 7.0, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114.8 mg/mlenzyme1drop
210 mMHEPES1drop
35 mM1dropCaCl2
42 mM1dropZnCl2
50.02 %1dropNaN3
625 mg/mlPNU-1423721drop
7100 %PEG4001drop
80.1 M1reservoirLiSO4
90.1 MHEPES1reservoir
1020-25 %PEG60001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年11月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 20522 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.69 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.61→1.71 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.83 / Rsym value: 0.239 / % possible all: 49
反射
*PLUS
Num. measured all: 96250 / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 49 % / Rmerge(I) obs: 0.239

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROFFT精密化
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PROTEIN COMPONENT OF STROMELYSIN-1 MODEL (J. W. BECKER, ET AL.; 1SLN)

1sln


解像度: 1.8→10 Å / σ(F): 2
詳細: SEILECKI ET AL (JMB V134, 1979) PARAMETERS USED IN REFINEMENT. THROUGHOUT THE MODEL, RESIDUES ARE NUMBERED RELATIVE TO THE SEQUENCE OF THE PROENZYME. THE FIRST RESIDUE OF THE MATURE ACTIVE ...詳細: SEILECKI ET AL (JMB V134, 1979) PARAMETERS USED IN REFINEMENT. THROUGHOUT THE MODEL, RESIDUES ARE NUMBERED RELATIVE TO THE SEQUENCE OF THE PROENZYME. THE FIRST RESIDUE OF THE MATURE ACTIVE CATALYTIC DOMAIN IS PHE 83. RESIDUES 190-191 ARE PARTIALY DISORDERED. THE CONFORMATION OF THESE ATOMS IS UNCERTAIN. SIDECHAINS OF RESIDUES ASP 111, ASN 214 AND GLU 216 ARE MODELED IN TWO DISCRETE CONFORMATIONS. THE MODEL INCLUDES A CATALYTIC ZN+2 (257), A STRUCTURAL ZN+2 (258), AND THREE BOUND CA+2 IONS (259-261). A THIRD ZN+2 HAS BEEN IDENTIFIED IN THIS CRYSTAL FORM AND RESTS ON THE CRYSTALLOGRAPHIC THREE-FOLD AXIS, COORDINATED BY THREE CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED OCCURANCES OF HIS 96 NE2 AND AN UNKNOWN FOURTH LIGAND. THE FOURTH LIGAND IS MODELED WITH TWO ATOMS. ONE (HOH 263 O) COORDINATED TO ZN 262 ALSO SITS ON THE THREE-FOLD AXIS AND ONE ATOM (HOH 264 O) BONDED (2.05 ANGSTROMS) TO IT. THIS SECOND ATOM IS REPLICATED THREE TIMES BY SYMMETRY. THE FOURTH LIGAND THEREFORE RESEMBLES A CARBONATE OR NITRITE ION.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.189 --
obs0.189 17046 95 %
原子変位パラメータBiso mean: 19.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1312 0 33 111 1456
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.8351
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.3522
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.6811.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.4763
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0260.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2750.25
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1670.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1730.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2090.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.83
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor10.35
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor24.110
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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