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万見
- PDB-1us7: Complex of Hsp90 and P50 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1us7
タイトルComplex of Hsp90 and P50
要素
  • HEAT SHOCK PROTEIN HSP82
  • HSP90 CO-CHAPERONE CDC37
キーワードCHAPERONE / CHAPERONE CO-CHAPERONE REGULATION / ATP-BINDING / HEAT SHOCK
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / HSP90-CDC37 chaperone complex / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation ...regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / HSP90-CDC37 chaperone complex / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / positive regulation of type 2 mitophagy / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / protein kinase regulator activity / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / regulation of telomere maintenance / protein targeting to mitochondrion / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / post-transcriptional regulation of gene expression / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / proteasome assembly / protein targeting / RHOBTB2 GTPase cycle / heat shock protein binding / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / protein maturation / Hsp90 protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / unfolded protein binding / protein folding / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / scaffold protein binding / protein stabilization / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #250 / Cdc37, Hsp90 binding domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding ...Helix Hairpins - #250 / Cdc37, Hsp90 binding domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Helix Hairpins / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Helix non-globular / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histidine kinase-like ATPases / Special / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Roe, S.M. / Ali, M.M.U. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2004
タイトル: The Mechanism of Hsp90 Regulation by the Protein Kinase-Specific Cochaperone p50(Cdc37)
著者: Roe, S.M. / Ali, M.M.U. / Meyer, P. / Vaughan, C.K. / Panaretou, B. / Piper, P.W. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
履歴
登録2003年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP82
B: HSP90 CO-CHAPERONE CDC37


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0782
ポリマ－55,0782
非ポリマー00
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.759, 83.759, 148.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2059-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP82 / HSP82 / HSP90 / YPL240C


分子量: 24208.582 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-214 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: タンパク質 HSP90 CO-CHAPERONE CDC37 / P50 / HSP90 CHAPERONE PROTEIN KINASE-TARGETING SUBUNIT / P50CDC37 / CDC37


分子量: 30869.100 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 125-378 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16543
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: HSP82 IS AN ESSENTIAL PROTEIN THAT IS REQUIRED BY CELLS IN HIGHER CONCENTRATIONS FOR ...FUNCTION: HSP82 IS AN ESSENTIAL PROTEIN THAT IS REQUIRED BY CELLS IN HIGHER CONCENTRATIONS FOR GROWTH AT HIGHER TEMPERATURES. CDC37 CO-CHAPERONE BINDS TO NUMEROUS KINASES AND PROMOTES THEIR INTERACTION WITH THE HSP90 COMPLEX, RESULTING IN STABILIZATION AND PROMOTION OF THEIR ACTIVITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.6 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: CRYSTALS OF THE COMPLEX WERE GROWN FROM A MIXTURE OF N-HSP90 AND C-P50 AT A FINAL CONCENTRATION OF 0.5MM AND 0.4MM RESPECTIVELY, IN A SOLUTION CONTAINING 12% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 16% ...詳細: CRYSTALS OF THE COMPLEX WERE GROWN FROM A MIXTURE OF N-HSP90 AND C-P50 AT A FINAL CONCENTRATION OF 0.5MM AND 0.4MM RESPECTIVELY, IN A SOLUTION CONTAINING 12% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 16% ISOPROPANOL AND 100MM SODIUM CITRATE, PH 6.0. CRYSTAL DROPS WERE SET UP USING THE HANGING-DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD, INITIALLY AT 4 DEGREES C FOR 48 HOURS AND THEN TRANSFERRED TO 14 DEGREES C.
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.5 mMN-Hsp901drop
20.4 mMC-p501drop
312 %PEG40001reservoir
416 %isopropanol1reservoir
5100 mMsodium citrate1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9202
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→36.3 Å / Num. obs: 26462 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 96.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AMW

1amw


解像度: 2.3→72.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 4.996 / SU ML: 0.123 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1333 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.188 25125 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å2-0.25 Å20 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→72.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3238 0 0 176 3414
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.0223292
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0751.9664423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5745396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.21479
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3060.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3030.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3791.51986
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.52323205
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.25931306
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.884.51218
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.338 91
Rwork0.216 1839
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7418-0.01620.25650.68470.1640.7169-0.0234-0.1178-0.0287-0.03190.01530.0217-0.04230.10850.00810.10190.03220.01140.1941-0.00590.113753.728258.48124.9341
20.42190.22550.15760.4698-0.43460.4419-0.059-0.05690.0316-0.27760.0513-0.00160.16020.11510.00760.19440.0477-0.00690.1355-0.02920.14152.430853.0334-25.4091
32.6199-0.86120.21993.4618-1.1045.21610.0392-0.09950.40230.01270.05820.4613-0.4912-0.4311-0.09740.1963-0.0716-0.01490.0266-0.0070.34011.333742.5906-45.4927
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2B148 - 286
3X-RAY DIFFRACTION3B287 - 347
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 72.5 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.075

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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