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- PDB-2dex: Crystal structure of human peptidylarginine deiminase 4 in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dex
タイトルCrystal structure of human peptidylarginine deiminase 4 in complex with histone H3 N-terminal peptide including Arg17
要素
  • 10-mer peptide from histone H3
  • Protein-arginine deiminase type IV
キーワードHYDROLASE / histone modification enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


histone arginine deiminase activity / protein-arginine deiminase / histone H3R2 arginine deiminase activity / histone H3R8 arginine deiminase activity / histone H3R17 arginine deiminase activity / histone H3R26 arginine deiminase activity / histone H4R3 arginine deiminase activity / histone H1R54 arginine deiminase activity / histone H2AR3 arginine deiminase activity / protein-arginine deiminase activity ...histone arginine deiminase activity / protein-arginine deiminase / histone H3R2 arginine deiminase activity / histone H3R8 arginine deiminase activity / histone H3R17 arginine deiminase activity / histone H3R26 arginine deiminase activity / histone H4R3 arginine deiminase activity / histone H1R54 arginine deiminase activity / histone H2AR3 arginine deiminase activity / protein-arginine deiminase activity / stem cell population maintenance / Chromatin modifying enzymes / post-translational protein modification / protein modification process / nucleosome assembly / chromatin organization / chromatin remodeling / innate immune response / calcium ion binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-arginine deiminase, central domain / Protein-arginine deiminase, N-terminal domain / Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain ...Protein-arginine deiminase, central domain / Protein-arginine deiminase, N-terminal domain / Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-arginine deiminase type-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Arita, K. / Shimizu, T. / Hashimoto, H. / Hidaka, Y. / Yamada, M. / Sato, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Structural basis for histone N-terminal recognition by human peptidylarginine deiminase 4
著者: Arita, K. / Shimizu, T. / Hashimoto, H. / Hidaka, Y. / Yamada, M. / Sato, M.
履歴
登録2006年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Protein-arginine deiminase type IV
A: 10-mer peptide from histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,55110
ポリマ－76,0622
非ポリマー4898
水3,459192
1
X: Protein-arginine deiminase type IV
A: 10-mer peptide from histone H3
ヘテロ分子

X: Protein-arginine deiminase type IV
A: 10-mer peptide from histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,10220
ポリマ－152,1244
非ポリマー97716
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7760 Å2
ΔGint-200 kcal/mol
Surface area50650 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)146.072, 60.103, 115.703
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, y, -z.

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要素

#1: タンパク質 Protein-arginine deiminase type IV / Peptidylarginine deiminase IV / HL-60 PAD / peptidylarginine deiminase 4


分子量: 74933.836 Da / 分子数: 1 / 変異: C645A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PADI4, PADI5, PDI5 / プラスミド: pGEX6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UM07, protein-arginine deiminase
#2: タンパク質・ペプチド 10-mer peptide from histone H3


分子量: 1128.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized.
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Imidazole (pH8.0), 0.2M lithium sulfate, 10% PEGMME2000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月1日
放射モノクロメーター: undulator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→33.13 Å / Num. obs: 46064 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WDA

1wda


解像度: 2.1→33.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 13.03 / SU ML: 0.152 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.225 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24698 4628 10 %RANDOM
Rwork0.20251 ---
all0.27 45630 --
obs0.20698 41436 94.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.994 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.45 Å20 Å2-3.85 Å2
2--4.69 Å20 Å2
3----3.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→33.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4978 0 20 192 5190
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225109
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024613
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4671.9726934
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.969310796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8335626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.36324.529223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.58715876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8961526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2772
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2975
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1840.24833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.22411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.23079
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0830.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1170.218
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2040.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.691.53267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1241.51263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14125140
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4932112
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2894.51794
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 262 -
Rwork0.255 2413 -
obs--74.51 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.4591 Å / Origin y: 34.1315 Å / Origin z: 0.9303 Å
111213212223313233
T-0.1248 Å2-0.0021 Å20.0153 Å2--0.0655 Å20.0435 Å2---0.0665 Å2
L1.094 °20.0919 °21.1961 °2-0.223 °20.3156 °2--3.0352 °2
S-0.0144 Å °0.1255 Å °0.0612 Å °0.0304 Å °-0.0273 Å °-0.07 Å °0.0726 Å °0.372 Å °0.0416 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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