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- PDB-1uq5: RICIN A-CHAIN (RECOMBINANT) N122A MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uq5
タイトルRICIN A-CHAIN (RECOMBINANT) N122A MUTANT
要素RICIN
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE / TOXIN / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / defense response / toxin activity / carbohydrate binding / killing of cells of another organism / negative regulation of translation
類似検索 - 分子機能
Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ribosome-inactivating protein conserved site / Shiga/ricin ribosomal inactivating toxins active site signature. / Ribosome-inactivating protein type 1/2 / Ribosome-inactivating protein / Ribosome-inactivating protein, subdomain 1 ...Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ribosome-inactivating protein conserved site / Shiga/ricin ribosomal inactivating toxins active site signature. / Ribosome-inactivating protein type 1/2 / Ribosome-inactivating protein / Ribosome-inactivating protein, subdomain 1 / Ribosome-inactivating protein, subdomain 2 / Ribosome-inactivating protein superfamily / Ribosome inactivating protein / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Few Secondary Structures / Irregular / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ricin
類似検索 - 構成要素
生物種RICINUS COMMUNIS (トウゴマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Marsden, C.J. / Fulop, V.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004
タイトル: The Effect of Mutations Surrounding and within the Active Site on the Catalytic Activity of Ricin a Chain
著者: Marsden, C.J. / Fulop, V. / Day, P. / Lord, J.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: X-Ray Structure of Recombinant Ricin A-Chain at 1.8 A Resolution
著者: Weston, S.A. / Tucker, A.D. / Thatcher, D.R. / Derbyshire, D.J. / Pauptit, R.A.
履歴
登録2003年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RICIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6584
ポリマ－29,4071
非ポリマー2513
水9,116506
1
A: RICIN
ヘテロ分子

A: RICIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3178
ポリマ－58,8142
非ポリマー5026
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_646y+1,x-1,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.500, 67.500, 140.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2019-

HOH

21A-2055-

HOH

31A-2141-

HOH

41A-2471-

HOH

詳細THIS DIMER IS BECAUSE OF CRYSTAL PACKING BUT NONETHELESSGIVES AN INTERESTING RESULT

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要素

#1: タンパク質 RICIN


分子量: 29407.107 Da / 分子数: 1 / 断片: A CHAIN, RESIDUES 40-302 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RICINUS COMMUNIS (トウゴマ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P02879, rRNA N-glycosylase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 506 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUES ASN 157 ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 4.2 / 詳細: SEE REFERENCE 1, pH 4.20
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Weston, S.A., (1994) J. Mol. Biol., 244, 410.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.875 mg/mlprotein1drop
256.2 mMTris-HCl1drop
30.75 mMEDTA1drop
43.75 mMdithiothreitol1drop
516.7 mMsodium citrate1drop
610 %(v/v)ammonium sulfate1drop
750 mMsodium citrate1reservoir
830 %(v/v)ammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0213
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月17日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0213 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→46 Å / Num. obs: 274010 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 43.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 46 Å / Num. obs: 60829 / Num. measured all: 274010 / Rmerge(I) obs: 0.031
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.436 Å / % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Mean I/σ(I) obs: 8.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IFT

1ift


解像度: 1.4→46 Å / SU B: 0.776 / SU ML: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.065
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 2448 4 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.179 58381 93.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2076 0 14 506 2596
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.059
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg3
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.436 Å / Rfactor Rfree: 0.192 / Num. reflection Rfree: 188 / Rfactor Rwork: 0.176 / Num. reflection Rwork: 4486

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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