+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1uoq | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, S554A MUTANT WITH BOUND PEPTIDE LIGAND GLU-PHE-SER-PRO | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | HYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/ BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER / SERINE PROTEASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 prolyl oligopeptidase / oligopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SUS SCROFA (ブタ) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Rea, D. / Fulop, V. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Electrostatic Environment at the Active Site of Prolyl Oligopeptidase is Highly Influential During Substrate Binding 著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Juliano, L. / Fulop, V. / Polgar, L. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002 タイトル: Electrostatic Effects and Binding Determinants in the Catalysis of Prolyl Oligopeptidase: Site Specific Mutagenesis at the Oxyanion Binding Site 著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Fulop, V. / Polgar, L. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002 タイトル: Substrate-Dependent Competency of the Catalytic Triad of Prolyl Oligopeptidase 著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Juhasz, T. / Renner, V. / Mucsi, Z. / Orosz, G. / Fulop, V. / Polgar, L. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001 タイトル: Structures of Prolyl Oligopeptidase Substrate/ Inhibitor Complexes. Use of Inhibitor Binding for Titration of the Catalytic Histidine Residue 著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Renner, V. / Polgar, L. #4: ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2000 タイトル: Catalysis of Serine Oligopeptidases is Controlled by a Gating Filter Mechanism 著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Polgar, L. #5: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998 タイトル: Prolyl Oligopeptidase: An Unusual Beta-Propeller Domain Regulates Proteolysis 著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1uoq.cif.gz | 165.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1uoq.ent.gz | 129.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1uoq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1uoq_validation.pdf.gz | 446.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1uoq_full_validation.pdf.gz | 454.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1uoq_validation.xml.gz | 32.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1uoq_validation.cif.gz | 48.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/1uoq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/1uoq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
詳細 | THE DIMERIC ASSEMBLY DESCRIBED HERE IS DUE TO A COMPLEXOF THE PROTEIN CHAIN A WITH A PEPTIDE (CHAIN B). CHAIN AIS ESSENTIALLY A MONOMER IN THE PHYSIOLOGICAL STATE. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 80848.344 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED MUTATION SER 554 ALA / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 組織: BRAIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23687, prolyl oligopeptidase | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 478.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) | ||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, SER 554 ALA THE MUTATED REGION CORREPONDS TO THE ACT_SITE CHARGE ...ENGINEERED | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 8.5 / 詳細: SEE REFERENCE 5, pH 8.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Fulop, V., (1998) Cell(Cambridge,Mass.), 94, 161. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月9日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.488 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→36 Å / Num. obs: 43221 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 13.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 76.8 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 36 Å / Num. measured all: 153386 / Rmerge(I) obs: 0.089 |
反射 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.15 Å / % possible obs: 76.8 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1H2Z 解像度: 2.1→36 Å / SU B: 3.663 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.173
| ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 26.4 Å2
| ||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→36 Å
| ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 4 % | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| ||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.234 / Num. reflection Rfree: 101 / Rfactor Rwork: 0.145 / Num. reflection obs: 2376 |