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- PDB-1uop: PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, S554A MUTANT WITH BOUND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uop
タイトルPROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, S554A MUTANT WITH BOUND PEPTIDE LIGAND GLY-PHE-GLU-PRO
要素
  • PEPTIDE LIGAND GLY-PHE-GLU-PRO
  • PROLYL ENDOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/ BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl oligopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller ...: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl endopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Rea, D. / Fulop, V.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Electrostatic Environment at the Active Site of Prolyl Oligopeptidase is Highly Influential During Substrate Binding
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Juliano, L. / Fulop, V. / Polgar, L.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Electrostatic Effects and Binding Determinants in the Catalysis of Prolyl Oligopeptidase: Site Specific Mutagenesis at the Oxyanion Binding Site
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Fulop, V. / Polgar, L.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Substrate-Dependent Competency of the Catalytic Triad of Prolyl Oligopeptidase
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Juhasz, T. / Renner, V. / Mucsi, Z. / Orosz, G. / Fulop, V. / Polgar, L.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structures of Prolyl Oligopeptidase Substrate/ Inhibitor Complexes. Use of Inhibitor Binding for Titration of the Catalytic Histidine Residue
著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Renner, V. / Polgar, L.
#4: ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2000
タイトル: Catalysis of Serine Oligopeptidases is Controlled by a Gating Filter Mechanism
著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Polgar, L.
#5: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Prolyl Oligopeptidase: An Unusual Beta-Propeller Domain Regulates Proteolysis
著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. / Polgar, L.
履歴
登録2003年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年10月9日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLYL ENDOPEPTIDASE
B: PEPTIDE LIGAND GLY-PHE-GLU-PRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8498
ポリマ－81,2972
非ポリマー5536
水20,2671125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.700, 99.300, 110.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE DIMERIC ASSEMBLY DESCRIBED HERE IS DUE TO A COMPLEXOF THE PROTEIN CHAIN A WITH A PEPTIDE (CHAIN B). CHAIN AIS ESSENTIALLY A MONOMER IN THE PHYSIOLOGICAL STATE.

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要素

#1: タンパク質 PROLYL ENDOPEPTIDASE / POST-PROLINE CLEAVING ENZYME / PE / PREP


分子量: 80848.344 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED MUTATION SER 554 ALA / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 組織: BRAIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23687, prolyl oligopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE LIGAND GLY-PHE-GLU-PRO


分子量: 448.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CLEAVES PEPTIDE BONDS ON THE C-TERMINAL SIDE OF PROLYL RESIDUES WITHIN PEPTIDES OF UP TO ...CLEAVES PEPTIDE BONDS ON THE C-TERMINAL SIDE OF PROLYL RESIDUES WITHIN PEPTIDES OF UP TO APPROXIMATELY 30 AMINO ACIDS IN LENGTH. BELONGS TO PEPTIDASE FAMILY S9A. CATALYTIC ACTIVITY: HYDROLYSIS OF PRO-|-XAA >> ALA-|-XAA IN OLIGOPEPTIDES. ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, SER 554 ALA THE MUTATED REGION CORREPONDS TO THE ACT_SITE CHARGE RELAY OF THE SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: SEE REFERENCE 5, pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Fulop, V., (1998) Cell(Cambridge,Mass.), 94, 161.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117 %(w/v)mPEG50001reservoir
215 %(v/v)glycerol1reservoir
31 %(v/v)monothioglycerol1reservoir
420 mM1reservoirCa(Ac)2
5100 mMTris1reservoir
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.845
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月11日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.845 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→35 Å / Num. obs: 66292 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 97
反射
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / 最低解像度: 35 Å / Num. measured all: 247702 / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H2Z

1h2z


解像度: 1.85→35 Å / SU B: 2.462 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.121
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 2699 4 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.158 63593 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å20 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5732 0 36 1125 6893
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 4 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.222 / Num. reflection Rfree: 187 / Rfactor Rwork: 0.194 / Num. reflection obs: 4515

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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