[日本語] English
万見
- PDB-1unp: Crystal structure of the pleckstrin homology domain of PKB alpha -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1unp
タイトルCrystal structure of the pleckstrin homology domain of PKB alpha
要素RAC-ALPHA SERINE/THREONINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN / PHOSPHOINOSITIDE / PKB / AKT
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / potassium channel activator activity / negative regulation of protein localization to lysosome / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / maintenance of protein location in mitochondrion / cellular response to rapamycin ...glycogen cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / potassium channel activator activity / negative regulation of protein localization to lysosome / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / maintenance of protein location in mitochondrion / cellular response to rapamycin / cellular response to decreased oxygen levels / regulation of type B pancreatic cell development / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / maternal placenta development / Negative regulation of the PI3K/AKT network / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / establishment of protein localization to mitochondrion / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / regulation of glycogen biosynthetic process / AKT phosphorylates targets in the nucleus / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cilium assembly / positive regulation of I-kappaB phosphorylation / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of organ growth / response to fluid shear stress / cellular response to peptide / negative regulation of endopeptidase activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / fibroblast migration / MTOR signalling / positive regulation of sodium ion transport / mammary gland epithelial cell differentiation / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of glucose metabolic process / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / response to growth hormone / response to growth factor / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / positive regulation of protein localization to cell surface / peripheral nervous system myelin maintenance / glycogen biosynthetic process / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of fibroblast migration / anoikis / AKT phosphorylates targets in the cytosol / non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to food / labyrinthine layer blood vessel development / response to UV-A / regulation of myelination / regulation of postsynapse organization / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / execution phase of apoptosis / negative regulation of macroautophagy / CTLA4 inhibitory signaling / mammalian oogenesis stage / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of Notch signaling pathway / activation-induced cell death of T cells / behavioral response to pain / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / apoptotic mitochondrial changes / Regulation of localization of FOXO transcription factors / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / TOR signaling / positive regulation of fat cell differentiation / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / eNOS activation / canonical NF-kappaB signal transduction / Cyclin E associated events during G1/S transition / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / phosphorylation / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / 14-3-3 protein binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / negative regulation of protein ubiquitination / striated muscle cell differentiation / positive regulation of endothelial cell proliferation
類似検索 - 分子機能
Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain ...Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Milburn, C.C. / Deak, M. / Kelly, S.M. / Price, N.C. / Alessi, D.R. / van Aalten, D.M.F.
引用
ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2003
タイトル: Binding of phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate to the pleckstrin homology domain of protein kinase B induces a conformational change.
著者: Milburn, C.C. / Deak, M. / Kelly, S.M. / Price, N.C. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.
#1: ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2002
タイトル: High-Resolution Structure of the Pleckstrin Homology Domain of Protein Kinase B/Akt Bound to Phosphatidylinositol (3,4,5)-Trisphosphate
著者: Thomas, C.C. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, M.F.
履歴
登録2003年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _audit_author.name / _citation.journal_abbrev ..._audit_author.name / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RAC-ALPHA SERINE/THREONINE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5421
ポリマ－14,5421
非ポリマー00
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.064, 33.803, 42.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 RAC-ALPHA SERINE/THREONINE KINASE / RAC-PK-ALPHA / PROTEIN KINASE B / PKB / C-AKT


分子量: 14542.459 Da / 分子数: 1 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 1-121 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: P31749, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 30 % PEG 4000, 0.25 M SODIUM ACETATE, 0.1 M TRIS PH 8.5 3.3 % POLYPROPYLENE GLYCOL 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. obs: 12409 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 17.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.409 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1H10

1h10


解像度: 1.65→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 873989.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 601 4.8 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 12394 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.3137 Å2 / ksol: 0.42143 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.37 Å20 Å2-1.61 Å2
2--6.4 Å20 Å2
3----4.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1009 0 0 132 1141
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.591.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.172.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 90 4.4 %
Rwork0.269 1941 -
obs--97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPROTEIN_BREAK.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PROTEIN.LINK
X-RAY DIFFRACTION4WATER.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る