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- PDB-2mvw: Solution structure of the TRIM19 B-box1 (B1) of human promyelocyt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mvw
タイトルSolution structure of the TRIM19 B-box1 (B1) of human promyelocytic leukemia (PML)
要素Protein PML
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / PML / B box / TRIM19 / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / fibroblast migration / SMAD protein signal transduction ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / fibroblast migration / SMAD protein signal transduction / myeloid cell differentiation / protein-containing complex localization / maintenance of protein location in nucleus / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of double-strand break repair / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of mitotic cell cycle / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cobalt ion binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of interleukin-1 beta production / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / SMAD binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / cell fate commitment / protein targeting / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to UV / retinoic acid receptor signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / cellular response to interleukin-4 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Regulation of PTEN localization / negative regulation of angiogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / negative regulation of cell growth / regulation of circadian rhythm / PML body / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Interferon gamma signaling / protein import into nucleus / HCMV Early Events / cellular senescence / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / nuclear membrane / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / response to hypoxia / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Huang, S. / Naik, M.T. / Fan, P. / Wang, Y. / Chang, C. / Huang, T.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2014
タイトル: The B-box 1 dimer of human promyelocytic leukemia protein.
著者: Huang, S.Y. / Naik, M.T. / Chang, C.F. / Fang, P.J. / Wang, Y.H. / Shih, H.M. / Huang, T.H.
履歴
登録2014年10月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein PML
B: Protein PML
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1456
ポリマ－11,8842
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / Tripartite motif-containing protein 19


分子量: 5941.795 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 120-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29590
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D H(CCO)NH
1713D C(CO)NH
1813D 1H-15N TOCSY
1913D 1H-15N NOESY
11012D 1H-1H COSY
11112D 1H-1H NOESY
11213D 1H-13C NOESY aliphatic
11323D 1H-13C NOESY aliphatic
114313C-edited/12C-filtered 3D NOESY-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PML B1 box, 25 mM [U-98% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.2 mM TCEP, 1 mM zinc chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PML B1 box, 25 mM [U-98% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.2 mM TCEP, 1 mM zinc chloride, 100% D2O100% D2O
30.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PML B1 box, 0.5 mM PML B1 box, 25 mM [U-98% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.2 mM TCEP, 1 mM zinc chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPML B1 box-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
25 mMTRIS-2[U-98% 2H]1
100 mMsodium chloride-31
0.2 mMTCEP-41
1 mMzinc chloride-51
1 mMPML B1 box-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
25 mMTRIS-7[U-98% 2H]2
100 mMsodium chloride-82
0.2 mMTCEP-92
1 mMzinc chloride-102
0.5 mMPML B1 box-11[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.5 mMPML B1 box-123
25 mMTRIS-13[U-98% 2H]3
100 mMsodium chloride-143
0.2 mMTCEP-153
1 mMzinc chloride-163
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Uniform NMR SystemBruker6001
Bruker Uniform NMR SystemBruker8002
Bruker Uniform NMR SystemBruker8503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.9Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
X-PLOR NIH2.26Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
Sparky3.114Goddardchemical shift assignment
Procheck3.5.4Laskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thorntonデータ解析
TALOS1.2009.0721.18Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1391 / NOE long range total count: 393 / NOE medium range total count: 213 / Protein phi angle constraints total count: 42 / Protein psi angle constraints total count: 42
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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