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- PDB-1un2: Crystal structure of circularly permuted CPDSBA_Q100T99: Preserve... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1un2
タイトルCrystal structure of circularly permuted CPDSBA_Q100T99: Preserved Global Fold and Local Structural Adjustments
要素THIOL-DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE / PROTEIN FOLDING / THIOREDOXIN / REDOX PROTEIN / DISULFIDE BOND FORMATION / CIRCULAR PERMUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
: / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...: / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbA / Thiol:disulfide interchange protein DsbA
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Manjasetty, B.A. / Hennecke, J. / Glockshuber, R. / Heinemann, U.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of Circularly Permuted Dsba(Q100T99): Preserved Global Fold and Local Structural Adjustments
著者: Manjasetty, B.A. / Hennecke, J. / Glockshuber, R. / Heinemann, U.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Random Circular Permutaion of Dsba Reveals Segments that are Essential for Protein Folding and Stability
著者: Hennecke, J. / Sebbal, P. / Glockshuber, R.
履歴
登録2003年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2003年9月26日ID: 1DYV
改定 1.02003年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOL-DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8401
ポリマ－21,8401
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.760, 52.590, 53.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 THIOL-DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN / DSBA


分子量: 21839.832 Da / 分子数: 1
断片: THIOREDOXIN-LIKE DOMAIN, HELICAL DOMAIN RESIDUES, 119-208
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PDSBA5 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): KPNI / 参照: UniProt: P24991, UniProt: P0AEG4*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CPDSBA_Q100T99 IS A CIRCULARLY PERMUTED VARIANT OF THE PARENT THIOL-DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN ...CPDSBA_Q100T99 IS A CIRCULARLY PERMUTED VARIANT OF THE PARENT THIOL-DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN (SEE PDB ENTRY 1A2J) SWISSPROT P24991. THE LINEAR SEQUENCE OF P24991 HAS BEEN REARRANGED TO PLACE RESIDUES 20 - 118 BEHIND RESIDUES 119 - 208 BY GENETIC ENGINEERING, N- AND C-TERMINI WERE JOINED WITH A FIVE AMINO ACID RESIDUE LINKER, GGGTG. THE NEW N-TERMINUS IS LOCATED AT RESIDUE 119 (NATIVE NUMBERING) WHILE THE NEW C-TERMINUS, NATIVE 118 HAS A THREE RESIDUE EXTENSION, LIK, WHICH IS THE RESULT OF A CLONING ARTIFACT.
配列の詳細THE PDB HAS CHANGED THE SEQUENCE NUMBERING IN THIS ENTRY FROM THAT USED IN THE PUBLISHED LITERATURE. ...THE PDB HAS CHANGED THE SEQUENCE NUMBERING IN THIS ENTRY FROM THAT USED IN THE PUBLISHED LITERATURE. THE AUTHORS HAVE USED THE NATIVE SEQUENCE NUMBERING WHILE THE PDB HAS RE-NUMBERED THE SEQUENCE FROM THE NEW N-TERMINUS. THIS MATCHES THE STYLE OF RESIDUE NUMBERING FOR THE CIRCULARLY PERMUTED PROTEINS IN PDB ENTRIES 1AJK AND 1AJO. THE FOLLOWING TABLE SHOWS THE CONVERSION, PDB SEQUENCE SWS P24991 AUTHOR'S SEQUENCE --------------------------------------------------------- - 1 TO 19 (SIGNAL) - 1 TO 90 119 TO 208 (DSBA) 119 TO 208 90A TO 90E - 189A TO 189E (LINKER 91 TO 189 20 TO 118 (DSBA) 20 TO 118 189A TO 189C - 99A TO 99C (C-TERM THE ALIGNMENT BETWEEN THE CIRCULARLY PERMUTED PROTEIN STUDIED HERE AND THE NATIVE DSBA PROTEIN IS GIVEN BELOW - THE LINKER BETWEEN THE NATIVE C- AND N-TERMINI IS SHOWN BETWEEN RESIDUES 90 AND 91. 10 20 30 40 50 1UN2 QTIRSASDIRDVFINAGIKGEEYDAAWNSFVVKSLVAQQEKAAADVQLRG P24991 QTIRSASDIRDVFINAGIKGEEYDAAWNSFVVKSLVAQQEKAAADVQLRG 120 130 140 150 160 60 70 80 90 91 1UN2 VPAMFVNGKYQLNPQGMDTSNMDVFVQQYADTVKYLSEKKGGGTGAQY P24991 VPAMFVNGKYQLNPQGMDTSNMDVFVQQYADTVKYLSEKK-----AQY 170 180 190 200 20 100 110 120 130 140 1UN2 EDGKQYTTLEKPVAGAPQVLEFFSFFCPHCYQFEEVLHISDNVKKKLPEG P24991 EDGKQYTTLEKPVAGAPQVLEFFSFFCPHCYQFEEVLHISDNVKKKLPEG 30 40 50 60 70 150 160 170 180 189 1UN2 VKMTKYHVNFMGGDLGKDLTQAWAVAMALGVEDKVTVPLFEGVQKTLIK P24991 VKMTKYHVNFMGGDLGKDLTQAWAVAMALGVEDKVTVPLFEGVQKT--- 80 90 100 110 118 THE NEW C-TERMINAL EXTENSION AROSE DURING THE CONSTRUCTION OF THE LIBRARY OF RANDOMLY CIRCULARLY PERMUTED DSBA GENES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG 8000, 7-10% DMSO, 0.1M NA CACODYLATE PH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
225 %PEG80001reservoir
37-10 %DMSO1reservoir
40.1 Mcacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9116
検出器日付: 1999年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 7952 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.099 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. measured all: 37723 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Mean I/σ(I) obs: 6.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A2J

1a2j


解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 10.016 / SU ML: 0.224 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.627 / ESU R Free: 0.297 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 791 10 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.211 7149 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.92 Å20 Å23.87 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---4.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1447 0 0 82 1529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221479
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0271.9432002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72733057
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5665184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021649
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2570.21522
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.2798
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2920.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2290.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.141.5922
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33121479
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9823557
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2414.5523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.328 40
Rwork0.262 412
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.42221.0474-0.45212.0108-0.88292.5814-0.0172-0.037-0.140.0222-0.0336-0.02140.0560.25560.05080.0606-0.0027-0.02850.05850.04550.065120.1817-4.500224.3168
24.24880.72980.11760.4865-0.34570.6962-0.04220.5689-0.22040.02060.1013-0.17-0.0772-0.0296-0.05910.06530.00860.00130.1381-0.00290.01916.72062.41158.8382
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 37
2X-RAY DIFFRACTION1A155 - 189
3X-RAY DIFFRACTION2A38 - 88
4X-RAY DIFFRACTION2A93 - 154
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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