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- PDB-1ul3: Crystal Structure of PII from Synechocystis sp. PCC 6803 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ul3
タイトルCrystal Structure of PII from Synechocystis sp. PCC 6803
要素Nitrogen regulatory protein P-II
キーワードSIGNALING PROTEIN / nitrogen regulation / cyanobacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nitrogen utilization / enzyme regulator activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / P-II protein family profile. / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / P-II protein family profile. / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogen regulatory protein P-II
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xu, Y. / Carr, P.D. / Clancy, P. / Garcia-Dominguez, M. / Forchhammer, K. / Florencio, F. / Tandeau de Marsac, N. / Vasudevan, S.G. / Ollis, D.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: The structures of the PII proteins from the cyanobacteria Synechococcus sp. PCC 7942 and Synechocystis sp. PCC 6803.
著者: Xu, Y. / Carr, P.D. / Clancy, P. / Garcia-Dominguez, M. / Forchhammer, K. / Florencio, F. / Vasudevan, S.G. / Tandeau de Marsac, N. / Ollis, D.L.
履歴
登録2003年9月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogen regulatory protein P-II
B: Nitrogen regulatory protein P-II
C: Nitrogen regulatory protein P-II
D: Nitrogen regulatory protein P-II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9268
ポリマ－49,6614
非ポリマー2644
水3,819212
1
A: Nitrogen regulatory protein P-II
B: Nitrogen regulatory protein P-II
C: Nitrogen regulatory protein P-II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5107
ポリマ－37,2463
非ポリマー2644
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area12630 Å2
手法PISA
2
D: Nitrogen regulatory protein P-II

D: Nitrogen regulatory protein P-II

D: Nitrogen regulatory protein P-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2463
ポリマ－37,2463
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
3
C: Nitrogen regulatory protein P-II
ヘテロ分子

B: Nitrogen regulatory protein P-II
ヘテロ分子

A: Nitrogen regulatory protein P-II
ヘテロ分子

D: Nitrogen regulatory protein P-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9268
ポリマ－49,6614
非ポリマー2644
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation6_465-x+y-1/3,-x+4/3,z+1/31
crystal symmetry operation6_464-x+y-1/3,-x+4/3,z-2/31
Buried area2440 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area23600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.569, 129.569, 74.329
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細chains A, B, C form a trimer / chain D forms a trimer generated by the operations: -y, x-y, z and -x+y, -x, z

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要素

#1: タンパク質
Nitrogen regulatory protein P-II / PII signal transducing protein


分子量: 12415.374 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis sp. (バクテリア) / 遺伝子: GLNB / プラスミド: pMAB11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q55247
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: isopropanol, calcium chloride, sodium acetate, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月17日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 31543 / Num. obs: 30958 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.95 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / Mean I/σ(I) obs: 4.93 / Num. unique all: 5151 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PII MINUS RESIDUES 37-55 and 109-112

2pii


解像度: 2→25 Å / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1577 -RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.221 31435 --
obs0.221 30958 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.36 Å20.5 Å20 Å2
2---1.36 Å20 Å2
3---2.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-25 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2867 0 14 212 3093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
LS精密化 シェル解像度: 2→2.02 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3159 53
Rwork0.2456 -
obs-939

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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