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- PDB-1ucn: X-ray structure of human nucleoside diphosphate kinase A complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ucn
タイトルX-ray structure of human nucleoside diphosphate kinase A complexed with ADP at 2 A resolution
要素nucleoside diphosphate kinase A
キーワードTRANSFERASE / mutant complexe ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesyl-diphosphate kinase / farnesyl diphosphate kinase activity / succinyl-CoA binding / ITP biosynthetic process / isoprenoid metabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Site specific endodeoxyribonucleases: cleavage is not sequence specific (deleted sub-subclass) / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / DNA nuclease activity / acetyl-CoA catabolic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process ...farnesyl-diphosphate kinase / farnesyl diphosphate kinase activity / succinyl-CoA binding / ITP biosynthetic process / isoprenoid metabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Site specific endodeoxyribonucleases: cleavage is not sequence specific (deleted sub-subclass) / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / DNA nuclease activity / acetyl-CoA catabolic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process / acetyl-CoA binding / nucleoside diphosphate metabolic process / Ribavirin ADME / coenzyme A binding / protein histidine kinase activity / regulation of fatty acid biosynthetic process / apoptotic DNA fragmentation / nucleoside-diphosphate kinase / 3'-5'-DNA exonuclease activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / protein hexamerization / Azathioprine ADME / DNA catabolic process / nucleoside diphosphate kinase activity / GTP biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / histidine kinase / ribosomal small subunit binding / lactation / positive regulation of epithelial cell proliferation / DNA endonuclease activity / ADP binding / ruffle membrane / endocytosis / kinase activity / GDP binding / nervous system development / regulation of apoptotic process / early endosome / cell differentiation / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of cell population proliferation / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Nucleoside diphosphate kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chen, Y. / Gallois-Montbrun, S. / Schneider, B. / Veron, M. / Morera, S. / Deville-Bonne, D. / Janin, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Nucleotide Binding to Nucleoside Diphosphate Kinases: X-ray Structure of Human NDPK-A in Complex with ADP and Comparison to Protein Kinases
著者: Chen, Y. / Gallois-Montbrun, S. / Schneider, B. / Veron, M. / Morera, S. / Deville-Bonne, D. / Janin, J.
履歴
登録2003年4月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: nucleoside diphosphate kinase A
B: nucleoside diphosphate kinase A
C: nucleoside diphosphate kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,27515
ポリマ－51,3863
非ポリマー1,88912
水6,053336
1
A: nucleoside diphosphate kinase A
B: nucleoside diphosphate kinase A
C: nucleoside diphosphate kinase A
ヘテロ分子

A: nucleoside diphosphate kinase A
B: nucleoside diphosphate kinase A
C: nucleoside diphosphate kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,55030
ポリマ－102,7726
非ポリマー3,77824
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area23670 Å2
ΔGint-285 kcal/mol
Surface area33230 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.075, 116.075, 91.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: x,y,z * -x,-y,1/2+z * 1/2-y,1/2+x,1/4+z * 1/2+y,1/2-x,3/4+z * 1/2-x,1/2+y,1/4-z * 1/2+x,1/2-y,3/4-z * y,x,-z * -y,-x,1/2-z *

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 nucleoside diphosphate kinase A


分子量: 17128.660 Da / 分子数: 3 / 変異: H118G, F60W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pJC20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15531, nucleoside-diphosphate kinase

-
非ポリマー , 5種, 348分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 336 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, ATP, Tris-HCl, MgCl, DTT, HEPES, Calcium acetate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18 mg/mlprotein1drop
210 mMATP1drop
350 mMTris-HCl1drop
420 mM1dropMgCl2
51 mMdithiothreitol1drop
6100 mMHEPES1droppH7.5
7200 mMcalcium acetate1drop
86 %(w/v)PEG80001drop
912 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月11日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 42683 / Num. obs: 42480 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2→6 Å / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. obs: 42683 / Num. measured all: 1229712 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.07 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→19.95 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.282 2132 RANDOM
Rwork0.237 --
all-42683 -
obs-42480 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3585 0 109 336 4030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 2132 -
Rwork0.237 --
obs-42480 99.8 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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