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- PDB-1uad: Crystal structure of the RalA-GppNHp-Sec5 Ral-binding domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uad
タイトルCrystal structure of the RalA-GppNHp-Sec5 Ral-binding domain complex
要素
  • Exocyst complex component Sec5
  • Ras-related protein Ral-A
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / small GTP-binding protein / immunogloblin-like fold / beta-sandwich / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / VxPx cargo-targeting to cilium / membrane raft localization / regulation of entry of bacterium into host cell / exocyst / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / establishment of protein localization to mitochondrion / regulation of exocytosis / Golgi to plasma membrane transport / Flemming body ...Insulin processing / VxPx cargo-targeting to cilium / membrane raft localization / regulation of entry of bacterium into host cell / exocyst / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / establishment of protein localization to mitochondrion / regulation of exocytosis / Golgi to plasma membrane transport / Flemming body / vesicle docking involved in exocytosis / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of mitochondrial fission / myosin binding / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / exocytosis / cleavage furrow / p38MAPK events / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cytoplasmic vesicle membrane / small monomeric GTPase / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / neural tube closure / synaptic membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / receptor internalization / chemotaxis / GDP binding / protein transport / G protein activity / ATPase binding / Ras protein signal transduction / cell division / focal adhesion / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / GTP binding / cell surface / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Exocyst complex component EXOC2/Sec5 / Exocyst complex component EXOC2/Sec5, N-terminal domain / Exocyst complex component Sec5 / IPT/TIG domain / IPT domain / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases ...Exocyst complex component EXOC2/Sec5 / Exocyst complex component EXOC2/Sec5, N-terminal domain / Exocyst complex component Sec5 / IPT/TIG domain / IPT domain / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Exocyst complex component 2 / Ras-related protein Ral-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fukai, S. / Matern, H.T. / Scheller, R.H. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: Structural basis of the interaction between RalA and Sec5, a subunit of the Sec6/8 complex
著者: Fukai, S. / Matern, H.T. / Jagath, J.R. / Scheller, R.H. / Brunger, A.T.
履歴
登録2003年3月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Ral-A
B: Ras-related protein Ral-A
C: Exocyst complex component Sec5
D: Exocyst complex component Sec5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1548
ポリマ－61,0614
非ポリマー1,0934
水3,999222
1
A: Ras-related protein Ral-A
C: Exocyst complex component Sec5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0774
ポリマ－30,5312
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ras-related protein Ral-A
D: Exocyst complex component Sec5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0774
ポリマ－30,5312
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.418, 117.418, 102.676
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Ras-related protein Ral-A / RalA


分子量: 20024.367 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 9-183 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-RIL / 参照: UniProt: P11233
#2: タンパク質 Exocyst complex component Sec5 / rSec5


分子量: 10506.199 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain, Sec5 Ral-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-RIL / 参照: UniProt: O54921
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG8000, sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
113-17 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium acetate1reservoirpH5.5
37.5-8.5 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 40357 / Num. obs: 40357 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 40.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.75 / Rsym value: 0.274 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 249726 / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CTQ

1ctq


解像度: 2.1→41.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2588488.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 4051 10 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.223 40357 --
obs0.219 40357 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.2895 Å2 / ksol: 0.315895 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.03 Å20 Å20 Å2
2--5.03 Å20 Å2
3----10.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→41.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4134 0 66 222 4422
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.932.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 675 10.2 %
Rwork0.279 5940 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GNP.PARAMGNP.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.143
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.37
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.759

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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