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万見
- PDB-1tze: SIGNAL TRANSDUCTION ADAPTOR GROWTH FACTOR, GRB2 SH2 DOMAIN COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tze
タイトルSIGNAL TRANSDUCTION ADAPTOR GROWTH FACTOR, GRB2 SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2 (KFPPYVNC-NH2)
要素
  • GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
  • PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2
キーワードCOMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION/PEPTIDE) / SIGNAL TRANSDUCTION ADAPTOR GROWTH FACTOR BOUND PROTEIN 2 (GRB2) SRC HOMOLOGY 2 DOMAIN (SH2) / PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIC LIGAND / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / : / anatomical structure formation involved in morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / : / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / COP9 signalosome ...: / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / : / anatomical structure formation involved in morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / : / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / vesicle membrane / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Costimulation by the CD28 family / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / regulation of MAPK cascade / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / SOS-mediated signalling / RET signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / signal transduction in response to DNA damage / SHC-related events triggered by IGF1R / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signal attenuation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / myelination / ephrin receptor binding / NCAM signaling for neurite out-growth / phosphotyrosine residue binding / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Insulin receptor signalling cascade / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cellular response to ionizing radiation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / FCERI mediated MAPK activation / Negative regulation of FGFR2 signaling / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2 / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rahuel, J. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structural basis for specificity of Grb2-SH2 revealed by a novel ligand binding mode.
著者: Rahuel, J. / Gay, B. / Erdmann, D. / Strauss, A. / Garcia-Echeverria, C. / Furet, P. / Caravatti, G. / Fretz, H. / Schoepfer, J. / Grutter, M.G.
履歴
登録1996年6月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3922
ポリマ－12,3922
非ポリマー00
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6100 Å2
手法PISA
2
E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7844
ポリマ－24,7844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_776-y+2,-x+2,-z+3/21
Buried area4180 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area10000 Å2
手法PISA
3
E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7844
ポリマ－24,7844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3470 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area10710 Å2
手法PISA
4
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2

I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7844
ポリマ－24,7844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_775-y+2,-x+2,-z+1/21
crystal symmetry operation2_774-x+2,-y+2,z-1/21
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3520 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
5
I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2

I: PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7844
ポリマ－24,7844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_466y-1,x+1,-z+11
crystal symmetry operation4_474y-1/2,-x+5/2,z-1/41
crystal symmetry operation5_656-x+3/2,y+1/2,-z+5/41
Buried area3080 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.300, 50.300, 89.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-198-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2 / GRB2-SH2


分子量: 11447.027 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN RESIDUES 55 - 152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: GRB2 55-152 / プラスミド: PET-3C / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GRB2 55-152 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P29354, UniProt: P62993*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHOTYROSYL HEPTAPEPTIDE LYS-PRO-PHE-PTYR-VAL-ASN-VAL-NH2


分子量: 945.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.37 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-25 mg/mlprotein1drop
21.5 Mammonium phosphate1drop
350 mMsodium cacodylate1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月3日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 7237 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. measured all: 45126 / Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.1→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.203 --
obs0.203 7151 100 %
原子変位パラメータBiso mean: 26.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数960 0 4 103 1067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.991
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.92
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.351
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.926
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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