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万見
- PDB-1txx: ACTIVE-SITE VARIANT OF E.COLI THIOREDOXIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1txx
タイトルACTIVE-SITE VARIANT OF E.COLI THIOREDOXIN
要素PROTEIN (THIOREDOXIN)
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDOX / CXXC
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Thioredoxin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schultz, L.W. / Chivers, P.T. / Raines, R.T.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: The CXXC motif: crystal structure of an active-site variant of Escherichia coli thioredoxin.
著者: Schultz, L.W. / Chivers, P.T. / Raines, R.T.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: The Cxxc Motif: Imperatives for the Formation of Native Disulfide Bonds
著者: Chivers, P.T. / Labiossiere, M.C.A. / Raines, R.T.
履歴
登録1999年4月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (THIOREDOXIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8822
ポリマ－11,8191
非ポリマー641
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.530, 42.530, 105.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (THIOREDOXIN)


分子量: 11818.562 Da / 分子数: 1 / 変異: P33V, G34W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / キーワード: OXIDOREDUCTASE
参照: UniProt: P0AA25, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: DROPS (6 ML) OF 0.050 M SODIUM SUCCINATE BUFFER, PH 4.2, CONTAINING CVWC THIOREDOXIN (10 MG/ML), METHYL-ETHER PEG2000 (10% W/V) AND CUPRIC ACETATE (1 MM) WERE SUSPENDED OVER 1.0 ML WELLS OF 0. ...詳細: DROPS (6 ML) OF 0.050 M SODIUM SUCCINATE BUFFER, PH 4.2, CONTAINING CVWC THIOREDOXIN (10 MG/ML), METHYL-ETHER PEG2000 (10% W/V) AND CUPRIC ACETATE (1 MM) WERE SUSPENDED OVER 1.0 ML WELLS OF 0.10 M SODIUM SUCCINATE BUFFER, PH 4.2, CONTAINING METHYL-ETHER PEG 2000 (20% W/V) AND CUPRIC ACETATE (2 MM)., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 293 K
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.050 Msodium succinate1drop
210 mg/mlprotein1drop
310 %(w/v)mPEG20001drop
41 mMcopper(II) acetate1drop
50.10 Msodium succinate1reservoir
620 %(w/v)mPEG20001reservoir
72 mg/mlcopper(II) acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年12月11日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 5979 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0.33 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.173 / % possible all: 95
反射
*PLUS
% possible obs: 98 % / Num. measured all: 37820 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.173

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XSCALIBREデータ削減
AMoRE位相決定
TNT5D精密化
XDSデータ削減
XSCALIBREデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2TRX

2trx


解像度: 2.2→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.171 --
obs-37820 98 %
溶媒の処理Bsol: 275 Å2 / ksol: 0.82 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数832 0 1 81 914
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0118508
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.27115112
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.2435060
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0052425
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0111850
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0361950
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5D / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg12
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d250.005
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr500.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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